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    Grand, les échafaudages lipidiques cristallins offrent de nouvelles possibilités aux protéines, recherche sur les médicaments

    Cecilia Leal, professeure d'ingénieurs à l'Université de l'Illinois, la gauche, et l'étudiant diplômé Hojun Kim ont développé un grand structure lipidique cristalline qui peut supporter des protéines et des molécules beaucoup plus grosses qu'auparavant. Crédit :L. Brian Stauffer

    Les protéines et les médicaments sont souvent attachés aux lipides pour favoriser la cristallisation ou assurer la livraison aux tissus ciblés dans le corps, mais seules les plus petites protéines et molécules s'intègrent dans ces structures adipeuses. Une nouvelle étude révèle une structure lipidique qui peut supporter des protéines et des molécules beaucoup plus grosses qu'auparavant, augmentant potentiellement la variété de médicaments qui peuvent être attachés à ces molécules de graisse.

    Les nouveaux résultats sont publiés dans le Actes de l'Académie nationale des sciences .

    Les lipides sont doux, des matériaux de type gel qui peuvent s'organiser en matériaux ayant de minuscules pores dans lesquels les protéines et les médicaments peuvent se faufiler à des fins de recherche et de médecine. Bien que les lipides constituent un excellent substrat pour l'administration de médicaments, leurs petits pores limitent la variété des médicaments qui peuvent faire du stop, laissant derrière eux les molécules plus grosses comme l'insuline, a déclaré Cecilia Leal, professeure de science et d'ingénierie des matériaux et responsable de l'étude.

    Les lipides agissent également comme des échafaudages pour soutenir les protéines pour l'analyse de la structure atomique. Normalement, les protéines sont trop souples pour résister aux types d'analyses aux rayons X utilisées pour les observer, mais les lipides sont juste assez cristallins pour que les chercheurs puissent les voir à l'intérieur. Cependant, cela ne fonctionne que pour les petites molécules de protéines.

    "Nous avons trouvé un moyen de cristalliser une structure lipidique 3-D avec des espaces poreux qui sont cinq fois la taille d'un lipide ordinaire, " dit Leal. " Maintenant, nous sommes capables, en principe, pour cristalliser des protéines beaucoup plus grosses et encapsuler des molécules médicamenteuses beaucoup plus grosses que jamais. »

    Une grande partie de l'importance de cette recherche est le résultat de la nouvelle méthode utilisée par le groupe pour préparer les échafaudages lipidiques.

    "Les matériaux sont vieux, il n'y a rien de nouveau là-bas, " Leal a déclaré. " Ce que nous avons fait différemment, c'est de trouver une nouvelle façon de préparer le cocktail lipidique pour produire ce matériau unique. " En fait, Le groupe de Leal a découvert cette nouvelle technique de préparation par accident.

    « Un de mes élèves, co-auteur de cette étude, avait précipité le processus de préparation et s'est rendu compte plus tard de son erreur lorsqu'il est allé examiner la taille des pores lipidiques dans le matériau qu'il venait de produire, " dit Leal. " Les pores étaient beaucoup plus gros qu'ils n'auraient dû l'être. Nous ne pensions pas que les gros pores resteraient stables, mais ils l'ont fait, et le processus est entièrement reproductible. Par ailleurs, la grande structure lipidique poreuse développée sous forme de cristal, ce qui est inhabituel pour ces matériaux souples. "

    Les résultats de l'étude sont intéressants d'un point de vue scientifique, même un changement de paradigme, Léal a dit, parce que les chercheurs n'associent pas les membranes lipidiques à la cristallinité, que l'on trouve couramment dans les matériaux durs. Le groupe espère que cela conduira davantage de scientifiques à examiner ces matériaux d'une nouvelle manière.

    "Toutefois, c'est l'application du matériel à l'étude des protéines et de l'administration de médicaments qui aura le plus d'impact, ", a déclaré Leal.

    Les National Institutes of Health et l'Office of Naval Research ont soutenu cette recherche.


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