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    Rôle de la coopérativité dans les interactions hydrophobes révélé par le suivi en temps réel

    Coopérativité dans les interactions hydrophobes. Crédit :Département de chimie, HKUST

    Les interactions hydrophobes sont un type majeur de force intermoléculaire qui joue un rôle vital dans de nombreux processus vitaux en chimie et en physique. Dans les systèmes biologiques, les interactions hydrophobes peuvent stabiliser les noyaux internes des protéines et former des vésicules lipidiques qui stockent les nutriments dans nos cellules. Dans les protéines, les interactions hydrophobes peuvent stabiliser les noyaux internes et former des vésicules lipidiques qui stockent les nutriments dans nos cellules. Ce qui est si intriguant à propos de l'interaction hydrophobe, c'est qu'elle présente une propriété coopérative appelée coopérativité, qui n'existe pas dans d'autres forces intermoléculaires fondamentales, telles que les interactions dipôle-dipôle et les forces de Van der Waals. La coopérativité signifie qu'en présence de plusieurs molécules (au moins plus de deux), la force globale de l'interaction entre les molécules est bien supérieure à celle lorsqu'il n'y a que deux molécules agissant par paires.

    Une lacune majeure dans la connaissance des manuels sur l'interaction hydrophobe et sa coopérativité qui ont des implications profondes dans de nombreux processus fondamentaux de la nature est la suivante :dans quelle mesure la coopérativité contribue aux interactions hydrophobes qui stabilisent l'assemblage de macromolécules ? Un obstacle gigantesque à la résolution de ce puzzle de longue date est l'extrême difficulté de quantifier la coopérativité par des expériences, car la coopérativité provient des mouvements collectifs des réseaux de liaisons hydrogène de l'eau entourant les solutés hydrophobes.

    Dans une percée, des scientifiques de l'Université des sciences et technologies de Hong Kong ont surmonté ces défis en concevant un mélangeur microfluidique innovant qui surveille la fluorescence induite par l'agrégation hydrophobe. Cette avancée scientifique permet non seulement de quantifier l'interaction moléculaire hydrophobe et sa coopérativité en solution en vrac, mais fournit également une preuve claire et quantitative du rôle critique de la coopérativité dans l'agrégation hydrophobe qui est consolidée par leur théorie cinétique de nucléation-croissance.

    Leurs conclusions ont été publiées dans la revue Communication Nature le 31 mai 2017.

    "Pour quantifier les interactions hydrophobes, nous avons surveillé en temps réel l'agrégation hydrophobe dans une solution en vrac à l'échelle de la microseconde, " a déclaré le professeur Xuhui Huang, auteur correspondant du manuscrit. « Pour y parvenir, nous avons sondé la fluorescence induite par l'agrégation lors d'un mélange rapide d'eau et de soluté hydrophobe à l'aide du dispositif microfluidique. Nous avons ensuite adapté la fluorescence mesurée à la théorie cinétique de nucléation-croissance".

    "Le dispositif microfluidique de pointe nous permet de suivre l'agrégation de la molécule de soluté à très court terme, des échelles de temps de la microseconde en raison des dimensions fines du jet de soluté (de diamètre submicronique) focalisé par un écoulement microfluidique. Nos résultats ont démontré que l'attachement d'un monomère hydrophobe à son agrégat dans l'eau se produit en moins d'une microseconde." Prof. Shuhuai Yao, l'autre auteur correspondant a développé davantage.


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