Les transfusions sanguines peuvent sauver la vie de patients qui ont subi des pertes de sang importantes, mais les hôpitaux n'en ont pas toujours assez ou le bon type sous la main. A la recherche d'une solution, les chercheurs ont mis au point un substitut prometteur utilisant le composant sanguin qui transporte l'oxygène, hémoglobine. L'étude in vitro, rapporté dans le journal de l'ACS Biomacromolécules , ont découvert que l'hémoglobine modifiée était un transporteur d'oxygène efficace et qu'elle éliminait également les radicaux libres potentiellement nocifs.

Les globules rouges sont le composant sanguin le plus souvent transfusé, selon le National Heart des États-Unis, Poumon, et l'Institut du sang. Ces cellules portent la protéine hémoglobine, qui remplit la fonction essentielle de fournir de l'oxygène aux tissus du corps. Les scientifiques ont essayé de développer de l'hémoglobine chimiquement modifiée - qui en soi est toxique - comme substitut sanguin, mais ont découvert qu'elle forme de la méthémoglobine. Cette forme de protéine ne lie pas l'oxygène et diminue ainsi la quantité d'oxygène que le sang délivre dans le corps. En outre, la génération de méthémoglobine produit du peroxyde d'hydrogène, ce qui entraîne des dommages cellulaires. Hong Zhou, Lian Zhao, Yan Wu et ses collègues voulaient voir si l'emballage de l'hémoglobine dans une enveloppe bénigne pouvait contourner ces problèmes.

Les chercheurs ont développé une méthode en une étape pour envelopper l'hémoglobine dans de la polydopamine, ou PDA, qui a été largement étudiée pour des applications biomédicales. Une batterie de tests en laboratoire a montré que l'hémoglobine recouverte de PDA transportait efficacement l'oxygène, tout en empêchant la formation de méthémoglobine et de peroxyde d'hydrogène. En outre, il a causé des dommages cellulaires minimes, et a agi comme un antioxydant efficace, piégeant les radicaux libres potentiellement nocifs et les espèces réactives de l'oxygène.