* spécificité: Les enzymes sont très spécifiques, ce qui signifie que chaque enzyme ne fonctionne qu'avec un substrat très spécifique (ou un petit groupe de substrats très similaires). En effet, le site actif est façonné d'une manière qui complète parfaitement la forme du substrat.
* Complémentarité de forme: Le site actif a une forme tridimensionnelle unique qui correspond à la molécule du substrat comme une main dans un gant. Cet ajustement précis est crucial pour la fonction de l'enzyme.
* Interactions faibles: Lorsque le substrat se lie au site actif, de faibles interactions comme les liaisons hydrogène, les liaisons ioniques et les forces de van der Waals sont formées. Ces interactions maintiennent le substrat en place dans le site actif, permettant à l'enzyme de catalyser la réaction.
* ajustement induit: L'interaction entre l'enzyme et le substrat n'est pas complètement rigide. Souvent, le site actif peut légèrement modifier sa forme pour mieux accueillir le substrat, comme un moulage de gant autour d'une main. C'est ce qu'on appelle l'ajustement induit.
* catalyse: Une fois le substrat lié, le site actif de l'enzyme facilite la réaction chimique. Cela pourrait impliquer:
* Rassembler les réactifs: Le site actif peut positionner le substrat d'une manière qui favorise une réaction.
* fournissant une autre voie de réaction: L'enzyme peut abaisser l'énergie d'activation de la réaction, ce qui le rend plus rapidement.
* Stabilisation de l'état de transition: L'enzyme peut aider à stabiliser l'état intermédiaire instable (état de transition) que les réactifs doivent traverser pendant la réaction.
en résumé: Le site actif d'une enzyme est spécialement conçu pour interagir avec son substrat. Cette interaction, basée sur la complémentarité de la forme et les interactions faibles, permet à l'enzyme de catalyser efficacement une réaction spécifique.
