Voici une ventilation:
* Hémoglobine A (HBA): Il s'agit du type d'hémoglobine le plus courant trouvé chez les adultes. Il se compose de deux chaînes alpha globin et de deux chaînes bêta globin. Les chaînes bêta ont un acide glutamique acide aminé à la sixième position.
* hémoglobine drépanocytaire (HBS): Cette variante a une valine acide aminé à la sixième position de la chaîne bêta au lieu de l'acide glutamique. Ce changement d'acide aminé unique est causé par une mutation ponctuelle dans le gène bêta globine.
la différence électrophorétique:
* acide glutamique est chargé négativement au pH physiologique, ce qui rend HBA légèrement chargé négativement.
* valine est neutre, rendant HBS moins chargé négativement que HBA.
Cette différence en charge fait migrer le HBS plus lentement que l'HBA dans un gel d'électrophorèse. Les molécules HBS ont tendance à se regrouper, formant de longs polymères rigides. Ces polymères déforment les globules rouges en forme de faucille, conduisant aux symptômes caractéristiques de l'anémie falciforme.
en résumé:
La différence de schéma électrophorétique entre HBA et HBS est due à la substitution d'acides aminés unique dans la chaîne bêta globine, ce qui modifie la charge globale de la molécule d'hémoglobine. Cette différence en charge entraîne la migration de HBS plus lente que l'HBA dans un gel d'électrophorèse.
