* anneaux aromatiques: Les résidus de la tyrosine, de la phénylalanine et du tryptophane contribuent à la structure et aux interactions de l'hormone avec son récepteur.
* Résidus chargés: Les résidus de lysine et d'arginine sont chargés positivement et participent à des interactions électrostatiques. Les résidus d'acide glutamique et d'acide aspartique sont chargés négativement et contribuent également aux interactions électrostatiques.
* résidus polaires: Les résidus de sérine, de thréonine et d'asparagine contribuent aux interactions de liaison hydrogène.
* résidus hydrophobes: Les résidus de leucine, d'isoleucine, de valine et d'alanine contribuent aux interactions hydrophobes, qui aident à plier la protéine dans sa forme tridimensionnelle correcte.
Il est important de noter que la disposition spécifique de ces chaînes latérales d'acides aminés, ainsi que la structure tertiaire globale de l'insuline, est cruciale pour son activité biologique.
Par conséquent, bien que l'insuline ne contienne pas de groupes fonctionnels traditionnels, il a une composition unique de chaînes latérales d'acides aminés qui contribuent à sa structure et à sa fonction.
