Lorsqu’une protéine est dénaturée, sa structure est perturbée et ses chaînes polypeptidiques constitutives se déplient. Cela peut se produire en raison de changements de température, de pH ou de conditions de solvant. À l’état dénaturé, la protéine ne peut pas remplir correctement sa fonction car son site actif n’est plus correctement positionné.
Cependant, lorsque la protéine dénaturée est renvoyée dans un environnement normal, les chaînes polypeptidiques peuvent se replier spontanément pour adopter la conformation correcte. Ce processus est appelé repliement des protéines et est piloté par un certain nombre de facteurs, notamment l'effet hydrophobe, la liaison hydrogène et les forces de Van der Waals.
La capacité d’une protéine à se replier pour reprendre sa forme fonctionnelle est essentielle à son activité biologique. Cela indique également que la conformation de la protéine n’est pas fixée de manière rigide, mais qu’elle peut plutôt s’adapter à différents environnements. Cette flexibilité est une caractéristique clé des protéines qui leur permet de remplir un large éventail de fonctions dans les organismes vivants.
