Les protéines sont essentielles à la vie. Ils remplissent une grande variété de fonctions, notamment la catalyse de réactions chimiques, le transport de molécules et la fourniture d’un support structurel. La façon dont les protéines se replient dans leurs formes fonctionnelles est une question fondamentale en biologie.
Dans une nouvelle étude, des chercheurs de l'Université de Californie à Berkeley ont fourni des preuves d'un mécanisme appelé « effondrement de la nucléation ». L'effondrement de la nucléation propose que les protéines se replient en formant d'abord un petit noyau stable d'acides aminés. Ce noyau se développe ensuite en attirant d’autres acides aminés, provoquant l’effondrement de la protéine dans sa forme finale.
Les chercheurs ont testé leur hypothèse en utilisant une protéine appelée protéine fluorescente verte (GFP). La GFP est une petite protéine qui brille en vert lorsqu'elle est exposée à la lumière bleue. Les chercheurs ont conçu une version de GFP contenant une seule substitution d’acide aminé. Cette substitution rendait la protéine plus susceptible de former un noyau stable.
Les chercheurs ont découvert que le GFP modifié se repliait beaucoup plus rapidement que le GFP de type sauvage. Cela suggère que l’effondrement de la nucléation est un mécanisme clé du repliement des protéines.
Les résultats de cette étude ont des implications pour comprendre comment les protéines se replient mal. Un mauvais repliement des protéines peut entraîner diverses maladies, notamment la maladie d'Alzheimer et la mucoviscidose. En comprenant comment les protéines se replient, les chercheurs pourraient développer de nouveaux médicaments pour prévenir ou traiter ces maladies.
L'étude a été publiée dans la revue Nature Structural &Molecular Biology.
