Les enzymes sont des machines à protéines qui doivent prendre des formes 3D pour fonctionner correctement. Les enzymes deviennent inactives lorsqu'elles perdent leur structure 3D. Une façon de procéder est que la température devient trop chaude et que l'enzyme se dénature ou se déploie. Une autre façon dont les enzymes deviennent inactives est lorsque leur activité est bloquée par un inhibiteur chimique. Il existe différents types d'inhibiteurs. Les inhibiteurs compétitifs se lient aux sites actifs des enzymes et les bloquent. Les inhibiteurs non compétitifs se lient à un site autre que le site actif, mais rendent le site actif non fonctionnel.

dénaturés par la chaleur

Les atomes des enzymes vibrent normalement, mais pas beaucoup que la molécule se déroule. L'augmentation de la température de l'enzyme augmente la quantité de vibration. Trop de secousses et l'enzyme commence à perdre sa forme. Les enzymes ont une plage de température optimale dans laquelle ils sont les plus actifs. L'activité enzymatique augmente lorsque la température atteint cette plage optimale, mais diminue brusquement après que cette plage est dépassée. La plupart des enzymes animales perdent leur activité au-dessus de 40 degrés Celsius. Il existe des bactéries appelées extrêmophiles qui peuvent survivre dans les sources chaudes. Leurs enzymes peuvent résister à des températures qui font bouillir de l'eau.

Site actif

Les enzymes ont une région appelée site actif, qui est responsable de la réalisation de la réaction chimique qui est le but principal de l'enzyme. Tout comme le reste de l'enzyme, le site actif doit avoir une forme 3D appropriée pour fonctionner. Le site actif est comme la bouche de l'enzyme. Les groupes latéraux de certains acides aminés adhèrent à l'espace du site actif, tout comme les dents dans la bouche. Ces groupes secondaires sont responsables de la réalisation de la réaction chimique. Tout comme les dents doivent être alignées pour mâcher de la nourriture, les groupes latéraux ne peuvent pas terminer les réactions si le site actif n'est pas dans sa forme tridimensionnelle.

Inhibiteurs compétitifs

Une autre façon d'utiliser les enzymes deviennent moins efficaces parce que leur activité est bloquée par un inhibiteur chimique. Les inhibiteurs compétitifs sont des molécules qui se lient au site actif de l'enzyme. L'actif est où le substrat, la molécule que l'enzyme est censée modifier, se lie, de sorte que l'inhibiteur compétitif entre en compétition avec le substrat pour le site actif. De nombreux inhibiteurs compétitifs sont connus sous le nom d'inhibiteurs réversibles, car bien qu'ils lient le site actif, ils peuvent tomber. Cela réactive l'enzyme.

Inhibiteurs non compétitifs

Un autre type d'inhibiteur d'enzyme est appelé inhibiteurs non compétitifs. Ces produits chimiques de type ne se lient pas au site actif, mais à un autre site sur l'enzyme. Cependant, la liaison de l'inhibiteur à l'autre site entraîne une modification de la forme de la protéine qui ferme ou bloque le site actif. Les inhibiteurs non compétitifs sont également appelés inhibiteurs allostériques, puisque les sites allostériques sont des sites régulateurs qui ne sont pas le site actif. Certaines enzymes sont des enzymes multiples qui se rassemblent dans ce qu'on appelle un complexe enzymatique. Un inhibiteur allostérique peut désactiver toutes les enzymes d'un complexe en se liant à un site allostérique.