Les enzymes sont des molécules essentielles - elles catalysent les réactions qui rendent la vie possible. La nature comporte une variété remarquable d'enzymes qui catalysent une grande variété de réactions. En comparant ces enzymes, il peut parfois être utile de les considérer en termes de leur efficacité catalytique, également appelée la constante de spécificité, qui mesure avec quelle efficacité l'enzyme convertit le substrat (la molécule sur laquelle il agit) en produit. Pour les enzymes qui suivent ce que les biochimistes appellent la cinétique de Michaelis-Menten, cette constante peut facilement être calculée à partir de données expérimentales.
Notez le Km et le kcat. Ces constantes sont déterminées expérimentalement, donc vous devriez déjà l'avoir avant de commencer à essayer de calculer la constante de spécificité.
Rappelez-vous que Km représente (k-1 + k2) /k1, où k1 est la constante de vitesse pour la formation d'un complexe enzyme-substrat, k-1 est la constante de vitesse pour la rupture de ce complexe, et k2 est la constante de vitesse pour la formation du produit à partir du complexe enzyme-substrat. Une autre façon (et peut-être plus éclairante) de définir Km est la concentration du substrat lorsque la réaction tourne à la moitié de la vitesse maximale. Si une enzyme a un Km élevé, il faut beaucoup de substrat pour atteindre le taux maximum de l'enzyme, tandis qu'un Km faible signifie que seulement un peu de substrat est nécessaire pour saturer l'enzyme disponible.
Rappelons que kcat est le taux constante pour l'étape limitant la vitesse dans la réaction catalysée par une enzyme. L'étape de limitation de débit est l'étape la plus lente ou le goulot d'étranglement qui détermine la rapidité globale de la réaction.
Diviser kcat par Km pour obtenir la constante de spécificité. Par exemple, si kcat est de 600 secondes ^ -1 et Km est de 10 micromoles, alors l'efficacité catalytique est de 60 microM ^ -1 s -1.
Notez que le taux de diffusion fixe une limite supérieure sur le efficacité catalytique maximale, habituellement de l'ordre de 10 ^ 8 à 10 ^ 9 M ^ -1 s ^ -1. Les biochimistes diront parfois qu'une enzyme dont l'efficacité catalytique approche cette limite a atteint la «perfection catalytique».
Astuce
L'efficacité catalytique n'est pas difficile à calculer à partir de données expérimentales, mais il est important de faire Assurez-vous de comprendre ce que cela signifie (plutôt que de simplement brancher des chiffres).
