1. Spécificité: Les enzymes sont très spécifiques pour leurs substrats. Cela signifie que chaque enzyme catalyse généralement la réaction d'une ou d'un très petit nombre de molécules spécifiques. Cette spécificité découle de l'ajustement précis entre le site actif de l'enzyme et le substrat.
2. Catalyse: Les enzymes accélèrent le taux de réactions chimiques sans être consommée dans le processus. Ils le font en abaissant l'énergie d'activation requise pour que la réaction se produise.
3. Température et dépendance du pH: Les enzymes ont des températures optimales et des plages de pH auxquelles elles fonctionnent le plus efficacement. En dehors de ces gammes, l'activité enzymatique diminue et l'enzyme peut même devenir dénaturée (perdre sa structure active).
4. Saturation: À mesure que la concentration de substrat augmente, la vitesse de la réaction enzymatique augmente jusqu'à ce qu'elle atteigne une vitesse maximale, appelée Vmax. À ce stade, tous les sites actifs enzymatiques sont saturés de substrat et une augmentation supplémentaire de la concentration de substrat n'augmentera pas la vitesse de réaction.
5. Régulation: L'activité enzymatique peut être régulée par une variété de mécanismes, notamment:
* Régulation allostérique: La liaison d'une molécule à un site autre que le site actif peut modifier l'activité de l'enzyme.
* Inhibition de rétroaction: Le produit d'une voie métabolique peut inhiber l'enzyme qui catalyse la première étape de la voie.
* Modification covalente: Les enzymes peuvent être activées ou inactivées par l'addition ou l'élimination des groupes chimiques.
6. Cofacteurs: De nombreuses enzymes nécessitent des composants non protéiques, appelés cofacteurs, pour fonctionner. Les cofacteurs peuvent être des ions métalliques ou des molécules organiques comme les vitamines.
7. Réactions réversibles: De nombreuses réactions enzymatiques sont réversibles, ce qui signifie qu'elles peuvent procéder dans les deux sens. La direction de la réaction est déterminée par les concentrations relatives de réactifs et de produits.
8. Numéro de chiffre d'affaires: Cela représente le nombre de molécules de substrat converti en produit par unité de temps par une seule molécule enzymatique.
9. Site actif: Le site actif est une région tridimensionnelle dans l'enzyme où le substrat se lie et la réaction catalytique a lieu. Il se caractérise par des résidus d'acides aminés spécifiques responsables de la liaison du substrat et de la catalyse.
10. Michaelis-Minétique: Ceci décrit la relation entre la vitesse de réaction initiale et la concentration du substrat. Il est souvent utilisé pour déterminer les paramètres cinétiques d'une enzyme, comme la constante de Michaelis (km) et la vitesse maximale (VMax).
Ces caractéristiques mettent en évidence le rôle crucial des enzymes dans les systèmes biologiques, facilitant les processus essentiels tels que le métabolisme, la réplication de l'ADN et la signalisation cellulaire.
