Les enzymes à cofacteur flavine jouent un rôle important dans les plantes, champignons, bactéries et animaux :en tant qu'oxygénases, ils incorporent de l'oxygène dans des composés organiques. Par exemple, cela permet aux gens d'excréter des substances étrangères plus efficacement. Jusqu'à présent, les scientifiques étaient d'accord pour dire que ces oxygénases dépendantes de la flavine utilisent le peroxyde de flavine C4a comme agent oxydant. Ceci est formé par l'atome C4a du cofacteur flavine réagissant avec l'oxygène atmosphérique (O 2 ), avant que l'un des deux atomes d'oxygène ne soit transféré au composé. Une équipe dirigée par le Dr Robin Teufel de l'Institut de biologie II de l'Université de Fribourg a découvert que O 2 réagit également à la flavine N5-peroxyde avec l'atome N5 du cofacteur de la flavine. Les chercheurs ont publié leurs résultats dans la revue Nature Chimie Biologie .

Le peroxyde de flavine N5 nouvellement découvert a des caractéristiques réactives différentes de celles du peroxyde de flavine C4a. Certaines bactéries l'utilisent pour décomposer des composés chimiques stables, y compris les polluants environnementaux tels que le dibenzothiophène, un composant du pétrole brut, ou de l'hexachlorobenzène, un agent phytosanitaire. À l'aide d'une analyse structurelle aux rayons X et d'études mécanistes, les scientifiques ont pu clarifier comment la formation de ce peroxyde de flavine N5 est contrôlée au niveau enzymatique.

À l'avenir, Teufel et son équipe souhaitent étudier l'étendue de cette nouvelle biochimie des flavines dans la nature. Ils veulent également améliorer la compréhension du rôle, réactivité et fonctionnalité du flavine N5-peroxyde. Grâce à leurs travaux, ils permettent d'autres études qui permettront à l'avenir de prédire la fonctionnalité ou la modification de l'enzyme flavine à l'aide de la biotechnologie.

Robin Teufel et son groupe de travail étudient les réactions enzymatiques du métabolisme bactérien à l'Institut de biologie II de l'Université de Fribourg.