De la même manière qu'une seule pièce d'un puzzle s'intègre dans l'ensemble, la molécule hypoxanthine se lie à une chaîne d'acide ribonucléique (ARN), qui change alors de forme tridimensionnelle en une seconde et déclenche ainsi de nouveaux processus dans la cellule. Grâce à une méthode améliorée, les chercheurs sont maintenant capables de suivre des changements structurels presque inconcevables dans les cellules au fur et à mesure qu'ils progressent, à la fois en termes de temps et d'espace. Le groupe de recherche dirigé par le professeur Harald Schwalbe du Center for Biomolecular Magnetic Resonance (BMRZ) de l'Université Goethe a réussi, avec des chercheurs d'Israël, en accélérant de cent mille fois la méthode de résonance magnétique nucléaire (RMN) pour étudier l'ARN.

"Cela nous permet pour la première fois de suivre la dynamique des changements structurels de l'ARN à la même vitesse qu'ils se produisent dans la cellule, " dit Schwalbe, décrivant cette percée scientifique, et souligne :« L'équipe dirigée par Lucio Frydman de l'Institut Weizmann en Israël a apporté ici une contribution importante.

Les nouveaux types d'expériences RMN utilisent des molécules d'eau dont les atomes peuvent être suivis dans un champ magnétique. Schwalbe et son équipe produisent de l'eau hyperpolarisée. Faire cela, ils ajoutent un composé à l'eau qui a des radicaux électroniques non appariés en permanence. Les électrons peuvent être alignés dans le champ magnétique par excitation avec une micro-onde à -271°C. Cet alignement non naturel produit une polarisation qui est transférée à +36°C à la polarisation des atomes d'hydrogène utilisés en RMN. Les molécules d'eau ainsi polarisées sont chauffées en quelques millisecondes et transférées, avec l'hypoxanthine, à la chaîne d'ARN. La nouvelle approche peut en général être appliquée pour observer des réactions chimiques rapides et des changements de repliement des biomolécules au niveau atomique.

En particulier, les groupes imino dans l'ARN peuvent être étroitement analysés en utilisant cette méthode. De cette façon, les chercheurs ont pu mesurer très précisément les changements structurels de l'ARN. Ils ont suivi un petit morceau d'ARN de Bacillus subtilis, qui modifie sa structure lors de la liaison à l'hypoxanthine. Ce changement structurel fait partie de la régulation du processus de transcription, dans lequel l'ARN est fabriqué à partir de l'ADN. De si petits changements au niveau moléculaire orientent un grand nombre de processus non seulement chez les bactéries mais aussi chez les organismes multicellulaires et même chez les humains.

Cette méthode améliorée permettra à l'avenir de suivre le repliement de l'ARN en temps réel, même s'il nécessite moins d'une seconde. Ceci est possible dans des conditions physiologiques, C'est, en milieu liquide et avec une concentration moléculaire naturelle à des températures voisines de 36 °C. "La prochaine étape sera désormais non seulement d'étudier des ARN uniques mais des centaines d'entre eux, afin d'identifier les différences biologiquement importantes dans leurs taux de repliement, " dit Boris Fürtig du groupe de recherche de Schwalbe.