Les hydrogénases sont très sensibles à l'oxygène. Ainsi, les expériences avec les enzymes doivent avoir lieu dans un environnement scellé. Crédit : RUB, Marquard
De nouvelles découvertes devraient aider à protéger les enzymes productrices d'hydrogène de l'oxygène nocif, ce qui est intéressant pour les applications biotechnologiques.
Certaines enzymes, telles que les hydrogénases productrices d'hydrogène, sont instables en présence d'oxygène. Des chercheurs de la Ruhr-Universität Bochum (RUB) ont identifié les raisons au niveau atomique. Ils exposent leurs résultats dans le Journal de l'American Chemical Society ( JACS ), publié en ligne le 14 octobre 2019.
Les expériences ont été menées conjointement par trois groupes RUB :le groupe de recherche en photobiotechnologie était représenté par le Dr Julian Esselborn, aujourd'hui à l'Université de Californie, San Diego -, Professeur Thomas Happe et Dr Leonie Kertess. L'équipe a collaboré avec le professeur Eckhard Hofmann du groupe de cristallographie des protéines et le Dr Ulf-Peter Apfel de la chaire de chimie inorganique I.
La coopération interdisciplinaire à l'interface entre la biologie, la chimie et la physique a été intégrée dans le pôle d'excellence Ruhr Explores Solvation, Résoudre pour faire court, et le Research Training Group Microbial Substrat Conversion, Micon pour faire court.
Changements structurels dus à l'oxygène
Les chercheurs ont analysé une hydrogénase de la bactérie Clostridium pasteurianum . L'aspect unique de cette classe d'enzymes est que leur structure se compose de six atomes de fer et six atomes de soufre. Le cofacteur constitue le noyau de la protéine, où a lieu la production réelle d'hydrogène.
Puisque Julian Esselborn travaille à l'Université de Californie, les chercheurs de Bochum Eckhard Hofmann (à gauche) et Thomas Happe (à droite) échangent des informations avec lui via un chat vidéo. Crédit :Privat
Les chercheurs ont stocké plusieurs échantillons de l'enzyme avec de l'oxygène pendant différentes durées. Ils ont ensuite utilisé l'analyse de la structure aux rayons X pour étudier comment la structure tridimensionnelle des protéines avait changé. "Cette méthode est très complexe et compliquée, mais cela nous a aidé à retracer le processus destructeur au niveau atomique, ", dit Julian Esselborn.
L'incubation avec de l'oxygène n'a modifié que les atomes individuels de l'enzyme, à savoir certains atomes de fer du cofacteur. Cela a progressivement conduit à la désintégration de l'ensemble du centre actif. En comprenant quels atomes de fer sont particulièrement touchés, les chercheurs espèrent pouvoir mieux protéger à l'avenir les protéines d'intérêt biotechnologique contre l'oxygène.
