Stéphanie Bleicken (à gauche), Enrica Bordignon, et Tufa Assafa a étudié la protéine en utilisant diverses techniques spectroscopiques. Crédit : RUB, Kramer
Des chercheurs de la Ruhr-Universität Bochum et de l'Université de Tübingen ont acquis de nouvelles connaissances sur la structure de la protéine tueuse Bax. La protéine induit la mort cellulaire programmée, la méthode par laquelle le corps se débarrasse des cellules qui ne sont plus nécessaires ou qui ont été pathologiquement altérées. Étant donné que Bax change constamment d'emplacement dans la cellule, sa structure est difficile à étudier.
L'équipe dirigée par le professeur Enrica Bordignon et le Dr Stephanie Bleicken du groupe de travail sur la spectroscopie EPR basé à Bochum décrit de nouvelles informations sur Bax dans la revue Mort cellulaire et différenciation , publié en ligne le 5 septembre 2018. Les travaux ont été menés dans le cadre du Cluster of Excellence Ruhr Explores Solvation, ou Resolv pour faire court.
La mort cellulaire est essentielle à la vie
Chaque seconde, environ un million de cellules meurent dans le corps à la suite d'une mort cellulaire programmée, également connu sous le nom d'apoptose. Les perturbations de ce mécanisme peuvent mettre la vie en danger, car ils peuvent déclencher des cancers ou des maladies neurodégénératives. Un groupe de protéines, les protéines Bcl-2, dont Bax, jouent un rôle crucial dans l'apoptose. "Ces protéines sont difficiles à étudier car elles passent du liquide cellulaire aqueux à la membrane mitochondriale, " explique Stephanie Bleicken. " La forme active de la protéine membranaire, en particulier, ne peut être étudié qu'avec un petit nombre de méthodes."
Modèle structurel le plus probable identifié
L'équipe a utilisé diverses méthodes spectroscopiques pour étudier Bax. Ils ont enregistré à la fois la structure de la forme membranaire de Bax et ses interactions avec le solvant, c'est-à-dire de l'eau ou des lipides. Les chercheurs ont ensuite comparé ces données avec des informations publiées précédemment sur la topologie de la protéine et examiné quels résultats étaient compatibles les uns avec les autres. "Nous avons évalué tous les modèles structurels existants et identifié le modèle de topologie le plus probable pour la structure active de Bax dans la membrane, " résume Enrica Bordignon.
Pour induire l'apoptose, Bax crée un trou dans la membrane des mitochondries, qui représentent les centrales électriques des cellules. Les chercheurs de Bochum espèrent également utiliser d'autres méthodes pour étudier la protéine directement sur la membrane des mitochondries isolées. En outre, ils veulent analyser plus en détail l'interaction de Bax avec les molécules d'eau environnantes à des températures telles que celles trouvées dans le corps; Le groupe d'Enrica Bordignon a développé les méthodes nécessaires pour cela dans le cadre de Resolv.
Crédit : RUB, Kramer