Pour les microbes qui habitent le chaud, profondeurs salées de la mer Rouge, la vie est un acte d'équilibre évolutif délicat. Juste pour que ces créatures reproduisent leur ADN, il faut une enzyme adaptée à la fois aux températures élevées et aux concentrations élevées de sel, deux facteurs environnementaux qui imposent des pressions sélectives compensatoires sur la structure d'une protéine.

Une équipe de KAUST a maintenant caractérisé et conçu une enzyme de synthèse d'ADN à partir d'un microbe des grands fonds qui semble diviser la différence, étant juste assez rigide pour l'adaptation thermique, mais suffisamment flexible pour faire face aux changements structurels induits par le sel. Les résultats révèlent comment l'évolution peut affiner les protéines pour qu'elles soient parfaitement adaptées à la vie dans des environnements extrêmes. De plus, ils pourraient avoir des applications pratiques pour la biotechnologie et la recherche biomédicale.

« Ces propriétés sont attrayantes pour les techniques de séquençage de l'ADN de nouvelle génération, ", a déclaré le professeur de la KAUST, Samir Hamdan, qui a supervisé l'étude. "Il vaut absolument la peine de déployer des efforts importants maintenant pour explorer le potentiel biotechnologique des enzymes de traitement de l'ADN de ces micro-organismes."

Hamdan et son laboratoire ont collaboré avec des membres du corps professoral d'autres groupes KAUST, notamment le Red Sea Research Center et le Computational Bioscience Research Center, ainsi qu'avec des divisions de sciences biologiques et physiques pour étudier une enzyme polymérase synthétisant l'ADN à partir d'un microbe unicellulaire vivant la côte de l'Arabie saoudite dans une piscine de saumure qui était quatre fois plus salée et 16 fois plus chaude que l'eau de mer moyenne. « Cette polymérase, " dit l'auteur principal de l'étude, Masateru Takahashi, un chercheur dans le laboratoire de Hamdan, "est la polymérase la plus tolérante au sel qui est également thermiquement stable."

Les chercheurs ont modélisé la structure de l'enzyme à partir de sa séquence protéique et ont mené des analyses biochimiques et structurelles pour interroger sa configuration physique. Ils ont identifié de nombreuses interactions entre les régions de charge opposée de la protéine qui ont donné la forme de l'enzyme. Cependant, l'abondance de régions chargées négativement en excès a également contribué à séparer l'enzyme dans une certaine mesure, lui conférant le dynamisme structurel pour faire face à l'augmentation des concentrations en sel. Cette flexibilité et la rigidité induite par le sel pourraient également expliquer pourquoi cette enzyme polymérase a une capacité unique à utiliser les ions zinc comme molécules auxiliaires, contrairement à la plupart des autres enzymes de synthèse d'ADN de ce type.

Avec ces idées, l'équipe KAUST a créé une version hybride tolérante au sel d'une polymérase que de nombreux biologistes utilisent déjà pour amplifier l'ADN pour leurs expériences. Les informations glanées à partir de ces enzymes modifiées, dit Takahashi, pourrait conduire à de nouveaux réactifs et méthodes pour l'industrie de la biotechnologie.