Dans les cellules humaines, les vitamines servent souvent de précurseurs de cofacteurs, des non-protéines qui sont une partie essentielle des enzymes. Parmi eux se trouvent les flavins, dérivé de la vitamine B2.

Une équipe dirigée par le Dr Robin Teufel et le Dr Raspudin Saleem-Batcha de l'Université de Fribourg au Centre d'analyse des systèmes biologiques a maintenant montré en détail comment l'oxygène interagit avec la flavine dans une enzyme, révélant pour la première fois précisément comment il travaux. Les chercheurs ont publié leurs résultats dans le dernier Actes de l'Académie nationale des sciences (PNAS) .

Les flavines jouent un rôle clé dans les processus métaboliques, dans le système immunitaire et dans le développement neural chez l'homme - et sont tout aussi importants pour les bactéries, champignons et plantes. Les flavoenzymes ont souvent besoin d'oxygène pour fonctionner. Mais jusqu'à maintenant, de nombreux détails de leur interaction n'étaient pas connus.

Les chercheurs ont utilisé l'analyse par diffraction des rayons X pour montrer pour la première fois que l'oxygène est lié à une poche spéciale à l'intérieur de l'enzyme. La nature de ce composé permet d'activer le cofacteur, ce qui le rend indispensable au fonctionnement de l'enzyme. Cette connaissance peut aider, par exemple, pour modifier rationnellement les flavoenzymes à l'avenir - dans la recherche fondamentale ou pour des applications biotechnologiques.