La protéine albumine est responsable de nombreux processus vitaux dans le corps humain. Dans la nature, il n'apparaît sous forme de solution que lorsqu'il est dissous dans l'eau. Des chimistes de l'Université Martin Luther de Halle-Wittenberg (MLU) ont mis au point une méthode de production de divers gels à base d'albumine. Leurs découvertes pourraient un jour aider à développer des systèmes innovants de transport de médicaments qui atteignent plus facilement la circulation sanguine. L'étude menée par les chercheurs de Halle a récemment fait la couverture du Journal international Sciences des biomatériaux .

L'albumine est une protéine présente en grande quantité dans le sang de tous les mammifères. Le sang humain contient jusqu'à 60 grammes par litre. "L'albumine est responsable de nombreux processus importants dans le corps. Elle peut pénétrer les membranes cellulaires et est ainsi capable de transporter des substances essentielles dans les cellules. Elle aide également à détoxifier les cellules, " dit le professeur Dariush Hinderberger, un chimiste à MLU. Il étudie l'albumine depuis plus de 10 ans, étudier la structure de la protéine, dynamique et propriétés de transport. Aujourd'hui, il est utilisé par l'industrie pharmaceutique pour produire des vaccins et des médicaments, mais les chercheurs recherchent une option sous forme de gel.

"Jusqu'à maintenant, les gels d'albumine ont été un sous-produit quelque peu ennuyeux du travail de laboratoire normal, " dit Hinderberger. Cependant, à l'avenir, ils pourraient être utilisés pour produire des implants dits d'administration de médicaments. Ceux-ci seraient injectés sur une procédure unique, et s'installerait alors dans le corps. Le corps décomposerait lentement le support à base d'albumine, libérer le médicament sur une plus longue période de temps. Cela pourrait éviter aux patients de subir des injections répétées. "Mais afin de voir si des systèmes potentiels de support de médicament à base d'albumine peuvent être développés, il faut d'abord comprendre comment et pourquoi les gels se forment, " dit Hinderberger.

Les chimistes de MLU ont étudié diverses solutions d'albumine. "Nous voulions savoir quoi, exactement, arrive aux particules de protéines et à leur structure lorsque l'on modifie certaines propriétés, " dit Hinderberger. D'abord, les chercheurs ont testé comment la valeur du pH de la solution affecte la formation du gel. Ensuite, ils ont chauffé le liquide et analysé quels changements se sont produits et à quel stade. Grâce à la spectroscopie infrarouge, le groupe est maintenant en mesure de démontrer comment la structure de l'albumine change lorsqu'elle est exposée à la chaleur. L'enchevêtrement de protéines s'ouvre, ce qui lui permet de s'agglutiner plus facilement avec d'autres substances pour produire le gel. Sur la base de ces résultats, le groupe de recherche a pu produire un autre, beaucoup plus doux, gel. Ils l'ont fait en ralentissant le processus de formation de gel, abaisser la température et choisir une solution avec un pH relativement neutre. "Dans ces conditions, la structure des molécules d'albumine individuelles d'où proviennent les autres propriétés mécaniques de base du gel a peu changé, " explique Hinderberger.

Finalement, les chercheurs se sont penchés sur la question de savoir si les gels d'albumine sont principalement adaptés comme supports de médicaments. Lors des premières investigations, ils ont pu montrer que, par exemple, les acides gras se lient bien au gel. Cependant, des études de suivi seront nécessaires pour déterminer si les substances conviennent également aux agents pharmaceutiques dans le corps humain.