1. Taille et complexité:
* protéines: De grandes molécules complexes composées de longues chaînes d'acides aminés. Leur taille varie de quelques milliers à des millions de daltons. Ils ont des structures 3D complexes qui influencent leur fonction.
* petites molécules organiques: Généralement beaucoup plus petit et plus simple, composé de quelques atomes ou d'un petit nombre de groupes fonctionnels. Les exemples incluent les sucres, les lipides, les vitamines et les petits métabolites.
2. Propriétés et interactions:
* protéines: Posséder un large éventail de propriétés, notamment l'hydrophobicité, l'hydrophilie, la charge et l'activité enzymatique. Ils interagissent entre eux et d'autres molécules par diverses interactions non covalentes (liaisons hydrogène, interactions électrostatiques, interactions hydrophobes) ainsi que des interactions covalentes.
* petites molécules organiques: Leurs propriétés dépendent de leurs groupes fonctionnels et sont généralement plus simples par rapport aux protéines. Ils peuvent interagir les uns avec les autres ou les protéines par des interactions plus faibles.
3. Techniques d'isolement:
* protéines: L'isolement implique généralement:
* Perturbation des cellules: Briser les cellules ouvertes pour libérer les protéines.
* Centrifugation différentielle: Séparation des protéines en fonction de la taille et de la densité.
* chromatographie: Séparant les protéines en fonction de leur charge, de leur hydrophobicité ou de leur affinité pour des ligands spécifiques.
* électrophorèse: Séparation des protéines en fonction de leur taille et de leur charge.
* petites molécules organiques: L'isolement utilise généralement:
* Extraction: Utilisation de solvants pour éliminer les molécules de leur source.
* Distillation: Séparation des molécules en fonction du point d'ébullition.
* cristallisation: Séparer les molécules en fonction de leur solubilité.
* chromatographie: Séparer les molécules en fonction de leur polarité, de leur taille ou de leur affinité pour une phase stationnaire.
4. Techniques analytiques:
* protéines: La caractérisation implique:
* spectroscopie: Mesurer la concentration et la structure des protéines.
* spectrométrie de masse: Déterminer le poids moléculaire et la séquence d'acides aminés.
* Méthodes immunologiques: Détecter des protéines spécifiques à l'aide d'anticorps.
* petites molécules organiques: La caractérisation utilise généralement:
* Spectroscopie (RMN, IR, UV-Vis): Identifier les groupes fonctionnels et la structure.
* spectrométrie de masse: Déterminer le poids moléculaire.
* chromatographie: Identifier et quantifier les molécules.
en résumé:
L'isolement des protéines diffère de l'isolement de la petite molécule organique en raison des différences significatives de taille, de complexité, de propriétés et de techniques d'isolement requises. Bien que les deux impliquent la séparation et la purification, les méthodes et les approches analytiques sont souvent adaptées aux propriétés spécifiques de la molécule isolée.
