Régulation allostérique
* Définition: La régulation allostérique est un moyen de contrôler l'activité enzymatique en liant les molécules (appelées * effecteurs allostériques *) aux sites de l'enzyme qui sont différents du site actif. Cette liaison modifie la forme de l'enzyme, modifiant son activité.
* Types d'effecteurs allostériques:
* Activateurs: Se lier à l'enzyme et augmenter son activité.
* inhibiteurs: Se lier à l'enzyme et diminuer son activité.
* Mécanisme: La liaison d'une molécule effectrice au site allostérique peut provoquer un changement conformationnel dans l'enzyme. Cette modification peut rendre le site actif plus accessible au substrat (activation) ou moins accessible (inhibition).
ce que vous trouveriez habituellement dans la régulation allostérique:
1. Structure quaternaire: Les enzymes allostériques ont souvent plusieurs sous-unités (par exemple, un dimère ou un tétramère). L'interaction entre ces sous-unités permet la liaison coopérative des substrats et des effecteurs.
2. Sites de liaison multiples: Les enzymes allostériques ont des sites actifs distincts pour la liaison du substrat et les sites allostériques pour la liaison de l'effecteur.
3. Cinétique sigmoïdale: Lorsqu'elles sont tracées sur un graphique de l'activité enzymatique par rapport à la concentration du substrat, les enzymes allostériques montrent une courbe sigmoïdale (en forme de S). Cela est dû à la liaison coopérative des molécules de substrat.
4. Sites de régulation: Ces sites sont distincts du site actif et lient les effecteurs allostériques.
5. Changements conformationnels: La liaison des effecteurs allostériques provoque un changement de la forme de l'enzyme, qui peut soit augmenter ou diminuer l'activité du site actif.
Exemples d'enzymes allostériques:
* phosphofructokinase-1 (PFK-1) dans la glycolyse: Le PFK-1 est activé par l'ADP et inhibé par l'ATP et le citrate.
* hémoglobine: La liaison de l'oxygène à une sous-unité d'hémoglobine augmente l'affinité des autres sous-unités pour l'oxygène, conduisant à une liaison coopérative.
Points clés:
* La régulation allostérique est un mécanisme crucial pour contrôler les voies métaboliques, garantissant que les enzymes sont actives uniquement en cas de besoin.
* En liant les sites allostériques, les molécules effecteurs peuvent affiner l'activité enzymatique en réponse aux changements dans les conditions cellulaires.
