1. Complémentarité de forme:
* Le site actif d'une enzyme, où le substrat se lie, a une forme tridimensionnelle unique qui complète la forme de la molécule du substrat.
* Ce modèle "Lock and Key" explique comment le site actif de l'enzyme s'adapte précisément au substrat, permettant une liaison spécifique.
2. Interactions chimiques:
* Le site actif contient des résidus d'acides aminés spécifiques qui interagissent avec le substrat par diverses liaisons non covalentes:
* liaisons hydrogène: Forme entre les groupes polaires sur l'enzyme et le substrat.
* liaisons ioniques: Forme entre les groupes de charge opposée sur l'enzyme et le substrat.
* Van der Waals Forces: Attractions faibles entre les groupes non polaires.
* Interactions hydrophobes: se produisent entre les groupes non polaires sur l'enzyme et le substrat, les poussant ensemble dans un environnement aqueux.
3. Modèle d'ajustement induit:
* Ce modèle propose que le site actif de l'enzyme ne soit pas un verrou rigide mais peut légèrement ajuster sa forme lors de la liaison du substrat.
* Ce changement de conformation peut améliorer encore l'affinité de liaison et faciliter la réaction.
4. Résidus catalytiques:
* Des résidus d'acides aminés spécifiques dans le site actif, appelés résidus catalytiques, jouent un rôle direct dans le catalyse de la réaction.
* Ces résidus peuvent agir comme des catalyseurs acides ou de base, stabiliser les états de transition ou faciliter la rupture et la formation des liaisons.
5. Spécificité du substrat:
* Les enzymes ont différents niveaux de spécificité du substrat:
* spécificité absolue: L'enzyme agit sur un seul substrat.
* Spécificité du groupe: L'enzyme agit sur un groupe de substrats structurellement similaires.
* spécificité de liaison: L'enzyme agit sur un type spécifique de liaison chimique.
6. Coenzyme ou cofacteur:
* Certaines enzymes nécessitent des molécules non protéiques supplémentaires, appelées coenzymes ou cofacteurs, pour fonctionner.
* Ces molécules peuvent se lier au site actif et participer à la réaction catalytique, influençant davantage la reconnaissance et la liaison du substrat.
7. Adaptation évolutive:
* La spécificité des enzymes est le résultat de processus évolutifs, où les enzymes ont évolué pour se lier à leurs substrats spécifiques et catalyser les réactions spécifiques dans le contexte des besoins métaboliques de l'organisme.
En résumé, la reconnaissance enzymatique-substrat est un processus complexe qui implique une combinaison de complémentarité de forme, d'interactions chimiques, d'ajustement induit, de résidus catalytiques et d'implication de coenzyme / cofacteur. Cette spécificité garantit que les enzymes catalysent efficacement les réactions spécifiques dans les systèmes biologiques.
