L'étude, publiée dans la revue eLife, s'est concentrée sur un parasite moléculaire appelé prion, composé d'une seule protéine qui peut mal se replier et s'agréger, causant des dommages aux cellules cérébrales et conduisant à diverses maladies neurodégénératives telles que la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ). ) et la maladie de la vache folle.
En utilisant une combinaison de méthodes expérimentales et informatiques, les chercheurs ont étudié les mécanismes moléculaires par lesquels les prions se répliquent et propagent leur capacité à provoquer des maladies. Ils ont découvert que la protéine prion mal repliée peut servir de modèle pour convertir les protéines cellulaires normales en une forme mal repliée, conduisant à une réaction en chaîne entraînant l’accumulation de prions pathogènes.
De plus, les chercheurs ont découvert que la protéine prion mal repliée peut être transmise entre les cellules, propageant la maladie d'une cellule à l'autre et permettant à l'infection de persister et de progresser. Cette découverte est particulièrement pertinente pour comprendre la transmission des maladies à prions, car la capacité des prions à se propager entre les cellules est un facteur clé dans leur capacité à provoquer des maladies.
En élucidant les mécanismes moléculaires de la réplication et de la propagation des prions, cette étude fournit des informations importantes sur le développement de thérapies pour traiter les maladies à prions et d'autres maladies causées par des protéines mal repliées. Les résultats suggèrent que cibler la protéine prion mal repliée et empêcher ses interactions avec les protéines cellulaires normales pourrait constituer une stratégie thérapeutique potentielle pour ces maladies. Des recherches supplémentaires sont nécessaires pour traduire ces résultats en traitements efficaces, mais cette étude représente une avancée significative dans notre compréhension de la réplication et de la propagation des prions.
