La lame nucléaire, composée principalement de protéines lamines, est connue depuis longtemps pour fournir un soutien structurel au noyau, empêchant son effondrement sous les forces générées par les processus cellulaires. Cependant, des études récentes ont révélé que la lame nucléaire n’est pas simplement un échafaudage passif; il participe activement à la régulation de l’expression des gènes et d’autres fonctions cellulaires essentielles.
Dans une nouvelle étude publiée dans la revue « Nature Cell Biology », des chercheurs du Francis Crick Institute de Londres, au Royaume-Uni, ont identifié une modification jusqu'alors inconnue de la lamine A, l'un des principaux composants de la lame nucléaire. Cette modification, appelée « phosphorylation de la lamine A », se produit lorsqu'un groupe phosphate est attaché à un acide aminé spécifique au sein de la protéine lamine A.
Les chercheurs ont découvert que la phosphorylation de la lamine A est déclenchée en réponse à un stress mécanique, tel que l'étirement ou la compression de la cellule. Cette modification entraîne une réorganisation de la lame nucléaire, la rendant plus rigide et plus résistante à la déformation.
En manipulant les niveaux de phosphorylation de la lamine A dans les cellules, les chercheurs ont pu démontrer son rôle crucial dans le maintien de la forme et de l’intégrité nucléaire. La réduction de la phosphorylation de la lamine A a rendu le noyau plus susceptible à l'effondrement, tandis que l'augmentation de la phosphorylation a rigidifié le noyau et l'a rendu plus résistant aux contraintes mécaniques.
Cette étude fournit des informations importantes sur la nature dynamique de la lame nucléaire et son rôle dans la réponse aux signaux mécaniques de l'environnement cellulaire. Comprendre les mécanismes à l'origine du remodelage de la lame nucléaire pourrait faire la lumière sur diverses maladies associées à des défauts nucléaires, telles que la dystrophie musculaire et certains types de cancer.
