Ubiquitination :
L'ubiquitination est un processus crucial dans lequel un petit modificateur de protéine appelé ubiquitine est attaché à la protéine cible, la marquant essentiellement pour sa dégradation. Ce processus implique une série de réactions enzymatiques réalisées par des enzymes activant l'ubiquitine (E1), des enzymes conjuguant l'ubiquitine (E2) et des ligases d'ubiquitine (E3).
- Les enzymes E1 activent l'ubiquitine en formant une liaison thioester entre l'extrémité C-terminale de l'ubiquitine et un résidu cystéine sur l'enzyme E1.
- Les enzymes E2 transportent l'ubiquitine activée des enzymes E1 et forment un intermédiaire thioester E2-ubiquitine.
- Les enzymes E3 sont responsables du transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine cible. Les enzymes E3 peuvent reconnaître des signaux ou des motifs de dégradation spécifiques au sein de la protéine cible, tels que la séquence PEST ou des régions mal repliées.
Une fois que la protéine cible est polyubiquitinée, elle est reconnue par le protéasome, un grand complexe protéique qui fonctionne comme un « broyeur » cellulaire. Le protéasome se déplie et dégrade la protéine ubiquitinée, libérant ainsi ses éléments constitutifs (acides aminés) dans le pool cellulaire pour recyclage.
Autophagie :
L'autophagie est un processus cellulaire plus large qui implique la dégradation et le recyclage de divers composants cellulaires, notamment les protéines, les lipides et les organites. Il existe trois principaux types d’autophagie :la macroautophagie, la microautophagie et l’autophagie médiée par un chaperon.
- Macroautophagie :C'est la forme d'autophagie la plus courante. Cela implique la séquestration de composants cytoplasmiques, notamment de protéines, dans des vésicules à double membrane appelées autophagosomes. Les autophagosomes fusionnent ensuite avec les lysosomes, où le matériel enfermé est dégradé par les enzymes lysosomales.
- Microautophagie :Dans ce processus, des portions du cytoplasme sont directement englouties et dégradées par les lysosomes sans formation d'autophagosomes.
- Autophagie médiée par un chaperon :ce type d'autophagie sélectif cible des protéines spécifiques qui contiennent un motif de reconnaissance spécifique. Ces protéines sont reconnues et délivrées aux lysosomes par des protéines chaperons.
Grâce à ces processus, la cellule peut éliminer efficacement les protéines endommagées ou inutiles, maintenir l’homéostasie cellulaire et recycler des ressources précieuses. La dérégulation des voies de dégradation des protéines a été associée à diverses maladies humaines, soulignant leur rôle essentiel dans la santé et le fonctionnement cellulaire.
