Reflectins, les protéines structurelles uniques qui donnent aux calmars et aux poulpes la capacité de changer de couleur et de se fondre dans leur environnement, sont considérés comme ayant un grand potentiel d'innovation dans des domaines aussi divers que l'électronique, optique et médecine. Les scientifiques et les inventeurs ont été bloqués dans leurs tentatives d'utiliser pleinement les pouvoirs de ces biomolécules en raison de leur composition chimique atypique et de leur grande sensibilité aux changements environnementaux subtils.

Dans une étude publiée récemment dans le Actes de l'Académie nationale des sciences , Université de Californie, Les chercheurs d'Irvine ont révélé la structure d'une variante de la réflectine au niveau moléculaire, et ils ont démontré une méthode pour contrôler mécaniquement l'assemblage hiérarchique et les propriétés optiques de la protéine. Ces résultats sont considérés comme des étapes clés dans l'exploitation de nombreux attributs potentiellement utiles de la famille des réflectines.

"Mon laboratoire à l'UCI travaille depuis longtemps pour imiter les pouvoirs de diffusion et de réflexion de la lumière des céphalopodes dans le but d'inventer de nouvelles classes de tissus thermorégulateurs adaptatifs et d'autres technologies du quotidien, " a déclaré le co-auteur Alon Gorodetsky, Professeur agrégé UCI de génie chimique et biomoléculaire. « Avec cette recherche, nous nous sommes concentrés sur le développement d'une compréhension fondamentale détaillée du fonctionnement des réflectines au niveau moléculaire."

Gorodetsky a déclaré que les scientifiques sont attirés par les réflectines parce que, similaire à d'autres matériaux à base de protéines, ils offrent de nombreux attributs avantageux tels que l'auto-assemblage contrôlable, réactivité aux stimuli, fonctionnalité personnalisable et compatibilité avec d'autres systèmes biologiques. Les biomatériaux modèles ont également montré leur utilité pour modifier l'indice de réfraction des cellules humaines et soutenir la croissance des cellules souches neurales.

Dans leur laboratoire de l'école d'ingénieurs Henry Sameuli de l'UCI, Gorodetsky et ses collaborateurs ont utilisé des prédictions bioinformatiques pour sélectionner une variante de la réflectine, a produit la protéine dans des bactéries et développé des conditions de solution pour la maintenir dans un état stable.

Les chercheurs ont ensuite utilisé une variété d'outils pour l'analyse de la protéine et de ses solutions, incluant des simulations de dynamique moléculaire, diffusion des rayons X aux petits angles, et la spectroscopie de résonance magnétique nucléaire. Ils ont également sondé les ensembles de protéines multimères assemblés avec des techniques telles que la microscopie à force atomique et la microscopie holotomographique tridimensionnelle. Ces méthodes ont permis à l'équipe d'évaluer une gamme complète de qualités et de propriétés pour la variante de la réflectine.

"Grâce à nos approches computationnelles et expérimentales synergiques, nous avons pu élucider la structure tridimensionnelle de la variante de la réflectine, établissant ainsi une corrélation directe entre les caractéristiques structurelles de la protéine et les propriétés optiques intrinsèques, " a déclaré Gorodetsky. "Cette recherche peut être considérée comme un cadre conceptuel précieux pour l'utilisation de cette classe de protéines dans des applications de bio-ingénierie."

Gorodetsky a déclaré que les travaux de son équipe permettront de nouvelles techniques de traitement des matériaux à base de réflectine et ouvrent de nouvelles voies pour la personnalisation de films de la protéine à l'échelle nanométrique et micrométrique, ce qui serait bénéfique pour les applications biophotoniques et bioélectroniques ainsi que pour inspirer la conception de matériaux polymères dotés de capacités sophistiquées de diffusion de la lumière. Il a également déclaré que l'approche utilisée dans ce projet pourrait aider à mieux comprendre les mécanismes qui sous-tendent la capacité des céphalopodes à changer de couleur.