Les propriétés structurelles des protéines qui pourraient éventuellement devenir des matériaux importants pour la fabrication et la médecine sont révélées par une nouvelle technique optique qui fonctionne rapidement pour trier les séquences d'acides aminés même à l'intérieur des bactéries vivantes, selon une équipe d'ingénieurs.

"Il reste un besoin urgent de techniques rapides et efficaces capables de cribler les propriétés d'un grand nombre de séquences protéiques avec un volume d'échantillon minimal ou dans des cellules vivantes, " les chercheurs rapportent en ligne dans la revue Analyste .

Des protéines naturelles comme la soie, collagène, la laine et autres fibres naturelles représentent une industrie de 40 milliards de dollars.

"Il y a 30 à 40 protéines structurelles naturelles que nous connaissons, " a déclaré Melik C. Demirel, Pierce Development Professor et professeur de sciences de l'ingénieur et de mécanique, État de Penn. "La soie est très forte, mais lorsqu'il est placé dans l'eau, il perd de sa force. Les protéines de l'anneau de calmar ont des propriétés similaires, mais parce qu'ils ont évolué dans un environnement humide, n'ayez pas ce problème."

Trouver des variantes de protéines naturelles avec des caractéristiques spécifiques n'est qu'une approche.

« Le problème est que lorsque nous examinons les propriétés mécaniques, il existe un domaine où aucun matériau naturel n'a ces propriétés, " a déclaré Demirel. " Soit la nature n'a pas créé de protéines avec ces caractéristiques, soit elles ont disparu. " Les protéines qui intéressent Demirel et son équipe sont à la fois naturelles et synthétiques. Elles sont semi-cristallines et les propriétés recherchées par l'équipe peuvent être caractérisées par leur structure, mais la structure cristalline change à mesure qu'un matériau se réchauffe. Les lasers de cytométrie en flux standard produisent trop de chaleur pour cette utilisation.

"Le problème avec la lumière, c'est que lorsque vous la faites briller sur un objet, l'objet finit par chauffer, " dit Demirel. " Si nous essayons de mesurer la cristallinité, nous devons le faire assez vite pour qu'il ne s'échauffe pas et ne modifie pas la structure cristalline."

Les chercheurs font de la cytométrie en flux, mais utilisent des lasers femto et pico-seconde pour inspecter les protéines lorsqu'elles défilent en file indienne. Les protéines choisies peuvent ensuite être séparées du reste. Les lasers, faire du vélo aussi vite qu'eux, ne pas chauffer les échantillons rapidement, les chercheurs peuvent ainsi rechercher les informations dont ils ont besoin avant que l'échantillon ne se réchauffe et que sa structure ne change. Ils utilisent un processus appelé thermotransmission dans le domaine temporel qui permet le criblage des protéines en quelques millisecondes et ne tue pas les cellules vivantes.

Outre les protéines naturelles, les chercheurs étudient les protéines synthétiques, spécifiquement adapté à partir des protéines des dents de l'anneau de calmar. Les bactéries produisent ces brins de protéines, une méthode non létale de les catégoriser est donc nécessaire. Cette recherche de preuve de concept a montré que cette méthode fonctionne.

Demirel a reçu une bourse récente, "Criblage à haut débit de matériel biologique évolutif, " du programme d'instrumentation de recherche de l'Université de la Défense pour créer une machine capable de le faire en plus grandes quantités. Les fonds DURIP ne peuvent être utilisés que pour l'acquisition d'équipements majeurs afin d'augmenter le courant ou de développer de nouvelles capacités de recherche à l'appui de la recherche pertinente du ministère de la Défense. Protéines d'anneaux de calmar, parce qu'ils fonctionnent dans l'eau, peut être important dans le milieu marin.