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    Comment l'urée dénature-t-elle les protéines

    L'urée est un composé très actif dans divers processus biologiques du corps humain ainsi que d'autres mammifères et organismes. Il gère l'élimination de l'excès d'azote dans le corps humain et agit comme un agent dans la dénaturation des protéines. L'urée appartient à une classe de composés connus sous le nom de dénaturants chaotropiques, qui détruisent la structure tertiaire des protéines en déstabilisant les liaisons internes non covalentes entre atomes.

    Les protéines peuvent être dénaturées par l'urée à travers plusieurs processus. Un procédé implique une interaction directe par laquelle des liaisons hydrogène d'urée vers des zones de charge polarisées, telles que des groupes peptidiques. Cette influence mutuelle affaiblit les liaisons et les interactions intermoléculaires, affaiblissant la structure globale secondaire et tertiaire. Une fois le dépliage progressif des protéines, l'eau et l'urée peuvent accéder plus facilement au noyau interne hydrophobe de la protéine en question, ce qui accélère le processus de dénaturation. L'urée peut aussi dénaturer indirectement les protéines, en affectant les propriétés du solvant dont les protéines sont immergées. En changeant la structure et l'hydrodynamique du solvant lui-même, semblable à mettre un soluté non-polaire dans le mélange, l'urée encourage la déstabilisation des liens internes. Il semblerait alors que l'interaction directe de l'urée avec la protéine, par l'intermédiaire de la liaison hydrogène, est le début probable de l'effritement des protéines. Les interactions indirectes entre le solvant et le soluté aident le processus tout en formant un chemin pour que cette interaction directe se produise. L'urée peut également dénaturer les protéines indirectement, en affectant les attributs du solvant dans lequel les protéines sont immergées. En changeant la structure et l'hydrodynamique du solvant lui-même, semblable à mettre un soluté non-polaire dans le mélange, l'urée encourage la déstabilisation des liens internes. Il semblerait alors que l'interaction directe de l'urée avec la protéine, par l'intermédiaire de la liaison hydrogène, est le début probable de l'effritement des protéines. Les interactions indirectes entre les solvants et les solutés facilitent le processus, formant ainsi une voie permettant à cette interaction directe de se produire.

    La manière exacte dont l'urée dégrade les protéines fait encore l'objet de quelques mystères. La recherche sur le sujet a montré que la réponse probable est, selon toute vraisemblance, une combinaison des facteurs susmentionnés. Les méthodes expérimentales sont une source improbable de compréhension de la façon dont les protéines sont dénaturées par l'urée. Les recherches futures et l'amélioration de la microscopie au niveau atomique apporteront sans doute plus de lumière sur le problème et révéleront le mécanisme exact par lequel se produit la dénaturation des protéines par l'urée.

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