Des chercheurs de l'Université de l'Illinois à Urbana-Champaign ont utilisé des simulations de dynamique moléculaire pour comprendre comment le dodécyl sulfate de sodium provoque le dépliement des protéines. Le SDS est couramment utilisé dans les laboratoires pour séparer les protéines et déterminer leur poids moléculaire. Cependant, on ne sait toujours pas comment le SDS influence la structure des protéines.

L'article "Protein unfolding by SDS:the microscopicmechanis and the properties of the SDS protein assembly" a été publié dans Nanoéchelle .

"Notre étude a révélé les détails microscopiques de la façon dont ces interactions se produisent en plusieurs millionièmes de seconde, " a déclaré David Winogradoff, chercheur associé postdoctoral dans le groupe Aksimentiev. "Nous représentions physiquement chaque atome qui était présent dans le système, et nous l'avons fait à haute température pour accélérer le processus de liaison du SDS à la protéine ainsi que le déploiement. »

Les chercheurs ont utilisé plusieurs superordinateurs pour créer des simulations des interactions SDS-protéine. « Grâce à ces différents supercalculateurs, nous avons pu réaliser nos études sur une période d'une semaine au lieu d'un an, " a déclaré Alexeï Aksimentiev, professeur de physique biologique et membre du corps professoral du Beckman Institute for Advanced Science and Technology.

Les simulations les ont aidés à comprendre comment le SDS provoque le dépliement des protéines et dans quelle mesure les protéines se déplient. "Nos études montrent qu'il y a des zones de protéines qui sont exposées et des zones qui sont enroulées autour du SDS, comme des perles sur une ficelle, " a déclaré Aksimentiev.