Peptides riches en acide aspartique adsorbés sur une surface cristalline d'oxalate de calcium monohydraté (COM). Des modèles d'un peptide et d'une structure cristalline COM sont superposés sur une image AFM collectée pendant la croissance de la face [010] de COM. L'image AFM rendue révèle la structure moléculaire de la surface cristalline, y compris les sites de plis individuels le long d'une seule étape atomique. Les pics élevés montrent les groupes d'oxalate individuels et la dimension le long du bord inférieur de l'image est de 60 angströms.
(PhysOrg.com) -- En produisant certaines des images de la plus haute résolution de peptides se fixant aux surfaces minérales, les scientifiques comprennent mieux comment les biomolécules manipulent les cristaux de croissance. Cette recherche pourrait conduire à un nouveau traitement des calculs rénaux à l'aide de biomolécules.
La recherche, qui paraît dans l'édition en ligne du 23 novembre de la revue Actes de l'Académie nationale des sciences , explore comment les peptides interagissent avec les surfaces minérales en accélérant, la commutation et l'inhibition de leur croissance.
L'équipe, composé de chercheurs du Lawrence Livermore National Laboratory, la fonderie moléculaire de Lawrence Berkeley, l'Université de Californie, Davis et l'Université de l'Alabama, pour la première fois produit des images de résolution de molécule unique de cette interaction peptide-minéral.
Les minéraux inorganiques jouent un rôle important dans la plupart des organismes biologiques. OS, les dents, les coquilles protectrices ou les parois cellulaires complexes des diatomées marines sont quelques manifestations de la biominéralisation, où les organismes vivants forment des structures en utilisant des matériaux inorganiques. Certains minéraux peuvent également avoir des effets négatifs sur un organisme, comme les calculs rénaux et biliaires, qui entraînent de graves souffrances et des dommages internes chez l'homme et d'autres mammifères.
Comprendre comment les organismes limitent la croissance des minéraux inorganiques pathologiques est important pour développer de nouvelles stratégies de traitement. Mais déchiffrer les voies complexes que les organismes utilisent pour créer des structures solides et polyvalentes à partir de matériaux relativement simples n'est pas une mince affaire. Pour mieux comprendre le processus, les scientifiques tentent de les imiter en laboratoire.
En améliorant le pouvoir de résolution d'un microscope à force atomique (AFM), les PNAS les auteurs ont pu imager des couches atomiques individuelles du cristal interagissant avec de petits fragments de protéines, ou des peptides, alors qu'ils tombaient à la surface du cristal.
"Imagerie de biomolécules faiblement attachées à une surface, tout en atteignant simultanément la résolution d'une molécule unique, est normalement difficile à faire sans faire tomber les molécules, " dit Raymond Friddle, un stagiaire postdoctoral LLNL. Mais l'équipe a amélioré les méthodes précédentes et atteint une résolution sans précédent de la structure moléculaire de la surface cristalline lors de l'interaction dynamique de chaque couche en croissance avec les peptides. « Nous avons pu observer les peptides adhérer à la surface, ralentir temporairement une couche du cristal en croissance, et étonnamment « sautez » au niveau suivant de la surface du cristal."
Les images ont également révélé un mécanisme que les molécules peuvent utiliser pour se lier à des surfaces qui les repousseraient normalement. Les images haute résolution ont montré que les peptides se regroupent sur des faces cristallines qui présentent la même charge électronique. Dans certaines conditions, les peptides ralentiraient la croissance, tandis que dans d'autres conditions, les peptides pourraient accélérer la croissance.
Sur une autre face du cristal, où les peptides devaient se lier fortement, les chercheurs ont plutôt découvert que les peptides ne se fixaient pas à la surface à moins que la croissance cristalline ne ralentisse. Les peptides nécessaires pour se lier de manière spécifique au visage, qui prend plus de temps qu'un attachement non spécifique. Par conséquent, les couches croissantes du cristal étaient capables de se débarrasser des peptides lorsqu'elles tentaient de se lier.
Mais lorsque les chercheurs ont ralenti le taux de croissance des cristaux, les peptides se sont effondrés si fortement sur la surface qu'ils ont complètement arrêté la croissance. Les chercheurs ont proposé que le phénomène soit dû aux propriétés uniques des bio-polymères, tels que les peptides ou les polyélectrolytes, qui fluctuent en solution avant de reposer dans une configuration stable sur une surface.
"Les résultats de la baisse catastrophique de la croissance des peptides suggèrent des moyens pour les organismes d'obtenir une protection contre la minéralisation pathologique, " a déclaré Jim De Yoreo, le chef de projet et directeur adjoint de la recherche à la fonderie moléculaire de LBNL. « Une fois la croissance arrêtée, une concentration très élevée du minéral sera nécessaire avant que la croissance puisse à nouveau atteindre des niveaux significatifs. »
Il a dit concevoir des modificateurs de polyélectrolyte dans lesquels la charge, la taille et la capacité de repousser l'eau peuvent être systématiquement variées permettrait aux chercheurs de créer l'équivalent de « commutateurs, papillons et freins" pour diriger la cristallisation.
Source:Lawrence Livermore National Laboratory
