En 2017, Jacques Dubochet, Joachim Franck, et Richard Henderson ont remporté le prix Nobel de chimie pour leurs contributions à la cryomicroscopie électronique (cryoEM), une technique d'imagerie qui peut capturer des images de biomolécules telles que des protéines avec une précision atomique.

En cryoEM, les échantillons sont noyés dans de la glace vitreuse, une forme de glace semblable à du verre qui est obtenue lorsque l'eau est gelée si rapidement que la cristallisation ne peut pas se produire. Avec l'échantillon vitrifié, des images haute résolution de leur structure moléculaire peuvent être prises au microscope électronique, un instrument qui forme des images en utilisant un faisceau d'électrons au lieu de la lumière.

CryoEM a ouvert de nouvelles dimensions dans les sciences de la vie, chimie, et médecine. Par exemple, il a récemment été utilisé pour cartographier la structure de la protéine de pointe SARS-CoV-2, qui est la cible de nombreux vaccins COVID-19.

Les protéines modifient constamment leur structure 3D dans la cellule. Ces réarrangements conformationnels font partie intégrante des protéines pour remplir leurs fonctions spécialisées, et se déroulent entre des millionièmes et des millièmes de seconde. De tels mouvements rapides sont trop rapides pour être observés en temps réel par les protocoles cryoEM actuels, rendant notre compréhension des protéines incomplète.

Mais une équipe de scientifiques dirigée par Ulrich Lorenz de la Faculté des sciences fondamentales de l'EPFL a développé une méthode cryoEM qui peut capturer des images de mouvements de protéines à l'échelle de la microseconde (un millionième de seconde). Le travail est publié dans Chemical Physics Letters.

La méthode consiste à faire fondre rapidement l'échantillon vitrifié avec une impulsion laser. Quand la glace fond en liquide, il existe une fenêtre temporelle réglable dans laquelle la protéine peut être amenée à se déplacer comme elle le fait dans son état liquide naturel dans la cellule.