Une équipe de scientifiques a utilisé la source de rayons X PETRA III de DESY pour analyser les changements structurels qui se produisent dans un œuf lorsque vous le faites cuire. Le travail révèle comment les protéines du blanc d'un œuf de poule se déploient et se réticulent les unes avec les autres pour former une structure solide lorsqu'elles sont chauffées. Leur méthode innovante peut intéresser l'industrie alimentaire ainsi que le vaste domaine de recherche entourant l'analyse des protéines. La coopération de deux groupes, dirigé par le professeur Frank Schreiber de l'Université de Tübingen et le professeur Christian Gutt de l'Université de Siegen, avec des scientifiques de DESY et de l'European XFEL rapportent la recherche dans deux articles de la revue Lettres d'examen physique .

Les œufs sont parmi les ingrédients alimentaires les plus polyvalents. Ils peuvent prendre la forme d'un gel ou d'une mousse, ils peuvent être relativement solides et servir également de base à des émulsions. À environ 80 degrés Celsius, le blanc d'œuf devient solide et opaque. En effet, les protéines du blanc d'œuf forment une structure en réseau. L'étude de la structure moléculaire exacte du blanc d'œuf nécessite un rayonnement énergétique, comme les rayons X, qui est capable de pénétrer le blanc d'œuf opaque et a une longueur d'onde qui n'est pas plus longue que les structures examinées.

Chauffage contrôlé

"Pour comprendre en détail l'évolution structurelle, il faut étudier le phénomène à l'échelle micrométrique, " explique le Dr Nafisa Begam, l'auteur principal de la première étude, qui est un boursier Alexander von Humboldt dans le groupe de Schreiber. Les scientifiques ont utilisé ce qu'on appelle la spectroscopie de corrélation de photons aux rayons X (XPCS) avec une géométrie spécifique leur permettant de déterminer la structure et la dynamique des protéines dans le blanc d'œuf.

Pour leurs expériences sur la ligne de lumière P10 de PETRA III, les scientifiques ont utilisé un œuf de poule d'un supermarché et ont rempli le blanc d'œuf dans un tube de quartz d'un diamètre de 1,5 millimètre. "À l'intérieur, le blanc d'œuf a été chauffé de manière contrôlée pendant que nous l'analysions à l'aide des rayons X, " explique Fabian Westermeier, co-auteur de DESY. " Le faisceau de rayons X a été étendu à 0,1 par 0,1 millimètre, pour maintenir la dose de rayonnement en dessous du seuil d'endommagement des structures protéiques."

Formation d'un réseau exponentiel dans l'œuf de trois minutes

Les mesures révèlent la dynamique des protéines dans le blanc d'œuf sur une période d'environ un quart d'heure. Pendant les trois premières minutes, le réseau de protéines a augmenté de façon exponentielle, atteindre un plateau après environ cinq minutes, auquel pratiquement plus aucune liaison protéique n'a été formée. En ce moment, la taille moyenne des mailles du réseau de protéines était d'environ 0,4 micromètre (millièmes de millimètre).

Dans la deuxième étude, l'équipe a utilisé la technique XPCS pour étudier l'auto-organisation des solutions de protéines en domaines avec, respectivement, concentration élevée et faible en protéines, comme exemple de formation de structure en biologie cellulaire. Dans le processus, ils ont pu suivre la dynamique dépendant de la température au cours du temps. "A des densités de protéines élevées, la mobilité diminue, ce qui ralentit la séparation des phases. Ceci est important pour la dynamique particulière du système, " rapporte l'auteur principal Anita Girelli du groupe de Schreiber.

Les études, qui ont été financés par le ministère fédéral allemand de l'éducation et de la recherche (BMBF), révèlent non seulement de nouveaux détails sur les changements structurels qui se produisent dans les blancs d'œufs, mais aussi prouver le concept expérimental, qui peut être utilisé pour d'autres échantillons aussi, comme le montre la deuxième étude. "L'application réussie de la spectroscopie de corrélation de photons X ouvre une nouvelle voie pour étudier la dynamique des biomolécules, ce qui est essentiel pour bien les comprendre, " commente Schreiber.