Lorsque le scientifique des matériaux de l'UC Santa Barbara Omar Saleh et l'étudiant diplômé Ian Morgan ont cherché à comprendre les comportements mécaniques des protéines désordonnées en laboratoire, ils s'attendaient à ce qu'après avoir été étirés, une protéine modèle particulière reviendrait instantanément, comme un élastique.

Au lieu, cette protéine désordonnée s'est relâchée lentement, prendre des dizaines de minutes pour se détendre dans sa forme d'origine - un comportement qui a défié les attentes, et fait allusion à une structure interne que l'on a longtemps pensé exister, mais a été difficile à prouver.

"La vitesse de relaxation est importante car elle nous donne un aperçu de l'organisation structurelle de la protéine, " dit Morgane, l'auteur principal d'un article publié dans Lettres d'examen physique . "Ceci est important car l'organisation structurelle d'une protéine est généralement liée à sa fonction biologique."

Alors qu'une protéine avec des "plis" fixes - une structure tridimensionnelle bien définie - est associée à sa fonction, protéines désordonnées, avec leurs structures instables, tirent leurs fonctions de leur dynamique.

« Plus de 40 % des protéines humaines sont au moins partiellement dépliées, et ils sont souvent liés à des processus biologiques critiques ainsi qu'à des maladies débilitantes, " dit Morgan.

La relaxation lente est en fait un comportement typiquement réservé aux protéines repliées.

"Dans les années 1980, il a été découvert que les protéines repliées présentent des relaxations lentes, " Morgan a dit, dans un comportement typique des verres - une classe de matériaux qui ne sont ni vraiment liquides ni solides cristallins, mais peut présenter les caractéristiques de l'un ou l'autre état.

"Nous étudions les protéines repliées depuis longtemps et avons développé de nombreux bons outils pour elles, il a donc été rapidement compris que les relaxations lentes pouvaient s'expliquer par un mécanisme par lequel des molécules « frustrées » essayant de s'adapter dans un petit espace, " a déclaré Morgan - un mécanisme appelé " brouillage ". " Cette explication nous a aidés à mieux comprendre la structure des protéines repliées et à expliquer le comportement vitreux dans de nombreux autres systèmes. "

Cependant, la protéine, que les chercheurs essayaient d'étirer au moyen d'un appareil appelé pince à épiler magnétique, était une protéine désordonnée. Par définition, il n'essayait pas d'emballer beaucoup de molécules dans un petit espace, il ne devrait donc pas se heurter au problème de brouillage, dit Saleh.

"Donc, quand on observe des relaxations lentes, cela signifiait soit que notre définition de la protéine était fausse, soit qu'il devait y avoir un autre mécanisme, " dit Morgan.

Par ailleurs, en permettant à la protéine étirée de se détendre mais en l'étirant à nouveau avec moins de force avant qu'elle n'ait eu la chance de se détendre complètement, les chercheurs ont découvert que la protéine "se souvenait" de son étirement précédent - allongement initial, comme prévu avec plus de force, mais finalement se détendre lentement à nouveau en allongeant comme prévu avec moins de force, mais ensuite lentement relaxant au fil du temps. Conceptuellement, Morgan a expliqué, plus la protéine est étirée, plus elle met de temps à se détendre, par conséquent, il "se souvient" combien de temps il a été tiré.

Pour expliquer ces imprévus, comportements vitreux, les chercheurs se sont inspirés d'objets plutôt banals :du papier froissé et de la mousse à mémoire de forme. Les deux systèmes structurellement désordonnés, ils présentent une lenteur similaire, relaxation logarithmique après avoir été soumis à des forces, et particulièrement dans le cas de la mousse, un effet « mémoire ».

Pour les chercheurs, les comportements suggéraient que, comme la mousse à mémoire de forme et le papier froissé, la structure interne de la protéine n'était pas unique, unité fixe, mais un parmi plusieurs, sous-structures indépendantes d'une gamme de résistances entre forte et faible qui répondent à une gamme de forces exercées sur le matériau sur des durées différentes. Par exemple, les structures solides peuvent supporter une certaine tension avant d'être séparées et être les premières à se détendre, tandis que les structures faibles s'étireront avec des forces plus faibles et mettront plus de temps à se détendre.

Sur la base de cette notion de sous-structures multiples et confirmée par des données expérimentales, les chercheurs ont déterminé que le taux de relaxation logarithmique de la protéine est inversement proportionnel à la force d'étirement.

"Plus la force d'étirement appliquée à la protéine désordonnée est forte, plus la protéine se détend dans le même temps, " expliqua Saleh.

"Les systèmes désordonnés mécaniques avec des dispositions structurelles similaires ont tendance à être remarquablement durables, " a déclaré Morgan. "Ils ont également des propriétés mécaniques différentes en fonction de la force avec laquelle vous les tirez et les comprimez. Cela les rend très adaptables, en fonction de l'amplitude et de la fréquence de la force." Comprendre la structure derrière cette capacité d'adaptation pourrait ouvrir la porte à de futurs matériaux dynamiques, cette, Morgan a dit, "tout comme ton cerveau, les aide à filtrer les informations sans importance et les rend plus efficaces pour stocker des stimuli répétés."