"Ce qui suit n'est donc pas une véritable explosion, " explique le scientifique. " Au lieu de cela, les buckyballs se désintègrent relativement lentement. Les atomes de carbone s'évaporent progressivement - avec beaucoup plus d'atomes neutres que d'atomes chargés électriquement, ce qui était surprenant." Puisque la fragmentation des buckyballs à cette échelle de temps n'est pas explosive mais se produit progressivement, les chercheurs parlent de l'évaporation des atomes. Les données expérimentales n'ont pu être interprétées de manière significative qu'à l'aide d'une modélisation théorique du processus.

"Typiquement, environ 25 atomes de carbone neutres et seulement 15 chargés électriquement sortent de la molécule, " explique Santra. " Le reste forme des fragments de plusieurs atomes. " L'ensemble du processus prend environ 600 femtosecondes. C'est encore incroyablement court par rapport aux normes humaines, mais extrêmement long pour l'analyse structurelle avec des lasers à rayons X. "Dans les 20 femtosecondes d'un flash laser à rayons X, les atomes se déplacent d'un maximum de 0,1 nanomètre, c'est-à-dire de l'ordre des diamètres d'atomes individuels et inférieur à la précision de mesure de l'analyse structurelle. » Un nanomètre correspond à un millionième de millimètre.

Pour l'analyse structurale des protéines, les chercheurs font généralement pousser de petits cristaux à partir des biomolécules. Le flash laser à rayons X brillant est ensuite diffracté au niveau du réseau cristallin et génère un diagramme de diffraction typique à partir duquel la structure cristalline et avec elle la structure spatiale des protéines individuelles peuvent être calculées. La structure spatiale d'une protéine révèle des détails sur sa fonction exacte. Les cristaux de protéines sont très sensibles et s'évaporent grâce au flash laser à rayons X. Cependant, des investigations antérieures avaient montré que le cristal restait intact assez longtemps pour générer l'image de diffraction avant évaporation et ainsi révéler sa structure spatiale.

La nouvelle étude confirme maintenant que c'est également le cas avec des molécules individuelles qui ne sont pas liées dans un réseau cristallin. "Nos découvertes avec les buckyballs sont susceptibles de jouer un rôle dans la plupart des autres molécules, " dit Santra. Étant donné que de nombreuses biomolécules sont notoirement difficiles à cristalliser, les chercheurs espèrent pouvoir déterminer la structure d'ensembles de protéines non cristallisées ou même de biomolécules individuelles avec des lasers à rayons X dans le futur. Les résultats obtenus jettent désormais les bases d'une compréhension plus approfondie et d'une modélisation quantitative des dommages causés par les rayonnements dans les biomolécules induits par les flashs laser à rayons X, écrivent les scientifiques.