Les échantillons biologiques étudiés avec des rayons X intenses dans des lasers à électrons libres sont détruits en quelques nanosecondes après leur exposition. À cause de ce, les échantillons doivent être continuellement rafraîchis pour permettre d'obtenir les nombreuses images nécessaires à une expérience. Les méthodes conventionnelles utilisent des jets qui fournissent un flux continu d'échantillons, mais cela peut être très inutile car les rayons X n'interagissent qu'avec une infime fraction du matériau injecté.

Pour aider à résoudre ce problème, scientifiques du laboratoire national Lawrence Berkeley du ministère de l'Énergie, Laboratoire national des accélérateurs SLAC, Laboratoire national de Brookhaven, et d'autres instituts ont conçu un nouveau système de chaîne de montage qui remplace rapidement les échantillons exposés en déplaçant les gouttelettes le long d'un tapis roulant miniature, programmé pour coïncider avec l'arrivée des impulsions de rayons X. Le système de gouttes sur bande permet désormais à l'équipe d'étudier les réactions biochimiques en temps réel de quelques microsecondes à quelques secondes, révélant les étapes de ces réactions complexes.

Dans leur approche, la solution ou les cristaux de protéines sont déposés avec précision dans de minuscules gouttes liquides, fait comme les ondes ultrasonores poussent le liquide sur une bande en mouvement. Au fur et à mesure que les gouttes avancent, ils sont frappés par des impulsions de lumière visible ou traités avec de l'oxygène gazeux, qui déclenche des réactions chimiques différentes selon l'échantillon étudié. Cela permet d'étudier des processus tels que la photosynthèse, qui détermine comment les plantes absorbent la lumière du soleil et la convertissent en énergie utilisable.

Finalement, puissantes impulsions de rayons X du laser à rayons X du SLAC, la source de lumière cohérente Linac (LCLS), sonder les gouttes. Dans cette étude publiée dans Nature Methods, la lumière des rayons X diffusée à partir de l'échantillon sur deux détecteurs différents simultanément, un pour la cristallographie aux rayons X et l'autre pour la spectroscopie d'émission de rayons X. Ce sont deux méthodes complémentaires qui fournissent des informations sur la structure géométrique et électronique des sites catalytiques des protéines et leur ont permis de regarder avec une précision atomique comment les structures des protéines ont changé au cours de la réaction.