Le jumelage est un trouble de la croissance cristalline dans lequel l'échantillon est composé de domaines distincts dont les orientations diffèrent mais sont liés dans un particulier, manière bien définie. Jumelage, qui est un problème connu en cristallographie des protéines, entrave généralement la détermination de la structure cristalline de haute qualité à moins qu'elle ne soit détectée et évitée ou corrigée. Bien que des méthodes de calcul efficaces aient été développées pour la détermination de structures à l'aide de données de cristaux jumelés (connues sous le nom de « déjumelage »), si possible il est préférable d'obtenir des cristaux non jumelés. Dans certains cas, l'optimisation de la longueur du fragment protéique utilisé pour la cristallisation peut conduire à la croissance de cristaux non jumelés, mais c'est un processus qui prend du temps.

Dans un article récent de Acta Crystallographica Section F , le microsemis a été utilisé pour produire des cristaux non jumelés de LigM, une O-déméthylase de Sphingobium sp. SYK-6, en utilisant des cristaux jumelés comme graines. Le microensemencement est l'une des nombreuses techniques d'ensemencement utilisées pour séparer avec succès les événements de nucléation des événements de croissance cristalline. Dans cette technique, les cristaux sont utilisés comme germes et introduits dans de nouvelles gouttes qui sont équilibrées à des niveaux inférieurs de sursaturation. Il a fréquemment été utilisé pour améliorer la reproductibilité de la cristallisation et peut donner différentes formes cristallines.

Dans les travaux décrits par Harada et al., environ 50 % des cristaux de LigM initialement obtenus ont été jumelés de manière hémiédrique. Ces cristaux ont ensuite été utilisés comme stock d'ensemencement pour le microsemis. En combinaison avec l'optimisation de la solution réservoir, cela a conduit à des cristaux qui n'étaient pas jumelés et appartenaient à un groupe spatial différent. On espère que cette méthode aura un potentiel en tant que méthode simple plus générale pour surmonter le jumelage hémiédrique dans les cristaux de protéines.