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    Des chercheurs montrent comment le fer active l’oxygène chez les êtres vivants
    Le fer est essentiel à la vie. C'est un composant de l'hémoglobine, la protéine qui transporte l'oxygène dans les globules rouges, et il est également impliqué dans de nombreux autres processus biologiques importants, tels que la synthèse de l'ADN et la production d'énergie.

    Mais comment fonctionne réellement le fer ? Comment active-t-il l’oxygène chez les êtres vivants ?

    Une équipe de chercheurs de l’Université de Californie à Berkeley a montré que le fer active l’oxygène en le divisant en deux atomes hautement réactifs. Ces atomes peuvent ensuite réagir avec d’autres molécules pour produire divers composés, notamment de l’eau, du dioxyde de carbone et des oxydes d’azote.

    Les chercheurs ont utilisé une technique appelée cristallographie aux rayons X pour capturer la structure d'une enzyme contenant du fer appelée cytochrome c oxydase. Cette enzyme est responsable de l'activation de l'oxygène dans les mitochondries des cellules.

    Les données de cristallographie aux rayons X ont montré que l'atome de fer de la cytochrome c oxydase est lié à quatre atomes d'azote du squelette protéique de l'enzyme. Cette sphère de coordination maintient l’atome de fer en place et lui permet de réagir avec l’oxygène.

    Lorsque l’oxygène se lie à l’atome de fer, il se divise en deux atomes. L’un de ces atomes est ensuite transféré à un atome de cuivre dans l’enzyme et l’autre atome est libéré dans les mitochondries.

    L’atome d’oxygène libéré peut ensuite réagir avec d’autres molécules pour produire divers composés, notamment de l’eau, du dioxyde de carbone et des oxydes d’azote. Ces composés sont essentiels au bon fonctionnement des cellules.

    Les chercheurs affirment que leurs découvertes permettent de mieux comprendre comment le fer active l’oxygène chez les êtres vivants. Cette compréhension pourrait conduire au développement de nouveaux médicaments pour traiter les maladies causées par une carence en fer ou une toxicité de l'oxygène.

    L'étude a été publiée dans la revue Science.

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