Si un inhibiteur compétitif est ajouté à une réaction enzymatique qui se déroule à son pH et à sa température optimaux, la vitesse de réaction ralentira. En effet, l'inhibiteur compétitif se lie au site actif de l'enzyme, empêchant ainsi le substrat de se lier. En conséquence, l’enzyme est incapable de catalyser la réaction et la vitesse de réaction diminue.

Le degré de ralentissement de la vitesse de réaction dépend de la concentration de l'inhibiteur compétitif. Plus la concentration de l’inhibiteur est élevée, plus l’inhibition de la réaction est importante. Finalement, à une concentration suffisamment élevée d’inhibiteur, la vitesse de réaction sera complètement inhibée.

L'inhibition compétitive peut être surmontée en augmentant la concentration du substrat. En effet, le substrat et l'inhibiteur entrent en compétition pour se lier au site actif de l'enzyme. Si la concentration de substrat augmente, il y aura davantage de molécules de substrat disponibles pour se lier à l'enzyme, et les chances que l'inhibiteur se lie à l'enzyme seront réduites. En conséquence, la vitesse de réaction augmentera.

L'inhibition compétitive est un type courant d'inhibition enzymatique. Il est important de comprendre le fonctionnement des inhibiteurs compétitifs afin de concevoir des médicaments et d’autres composés capables d’inhiber les enzymes.