Les nitrogénases sont considérées comme des candidats prometteurs pour la production enzymatique durable d’ammoniac et de composés carbonés. Malheureusement, un goulot d'étranglement dans ce processus complexe, l'apport d'électrons aux enzymes, est resté un mystère jusqu'à présent.
Une équipe de l'Institut Max Planck de microbiologie terrestre de Marburg a découvert deux porteurs d'électrons essentiels qui jouent un rôle clé dans la détermination des performances de la nitrogénase de fer (Fe), ouvrant ainsi de nouvelles possibilités pour élucider et maximiser le potentiel de la nitrogénase. Les résultats sont publiés dans la revue mBio .
Les nitrogénases sont des catalyseurs de plusieurs réactions industriellement pertinentes, dont la plus importante est la fixation chimique et la conversion de l'azote en ammoniac, une matière première pour les engrais. Leur production industrielle est actuellement réalisée selon le procédé Haber-Bosch, nocif pour l'environnement.
Les engrais produits de manière enzymatique et durable pourraient permettre d'économiser environ 1 % de l'énergie consommée dans le monde et du dioxyde de carbone qui en résulte. C'est pourquoi de nombreux laboratoires de recherche et start-ups se concentrent sur ce sujet. Cependant, la recherche sur les nitrogénases est un défi car les nitrogénases sont des métalloenzymes très complexes et de nombreux aspects de leur réactivité et de leur catalyse sont encore mal compris.
Les chercheurs dirigés par Johannes Rebelein de l'Institut Max Planck de microbiologie terrestre à Marburg, en Allemagne, ont désormais acquis les premières informations sur l'approvisionnement énergétique du complexe enzymatique, c'est-à-dire son apport en électrons.
Leurs résultats sont importants non seulement pour l’azote industriel, mais aussi pour la fixation industrielle du dioxyde de carbone, car la même équipe a récemment montré que les nitrogénases de fer sont également capables de convertir le dioxyde de carbone en hydrocarbures à chaîne courte. Les chercheurs ont caractérisé le transport des électrons vers la nitrogénase de fer dans la bactérie modèle Rhodobacter capsulatus et ont montré que deux protéines de transport d'électrons différentes, appelées ferrédoxines, sont essentielles à la fixation de l'azote.
"Nous voulions découvrir quelles ferrédoxines sont cruciales pour la catalyse de la nitrogénase. Étant donné que toutes les cellules hébergent plusieurs ferrédoxines, notre bactérie modèle R. capsulatus produisant six ferrédoxines différentes, nous voulions également savoir si plusieurs de ces ferrédoxines peuvent effectuer la même tâche ou s'ils ont des fonctions strictement spécifiques", explique la première auteure Holly Addison.
"Lorsque deux ferrédoxines spécifiques ont été éliminées, les autres n'ont pas pu reprendre leurs fonctions. Nous avons conclu que ces ferrédoxines étaient essentielles et jouaient probablement des rôles distincts dans la fixation de l'azote."
L’apport d’électrons est considéré comme un goulot d’étranglement en catalyse. Avec les deux ferrédoxines, les chercheurs ont désormais identifié des cibles claires pour influencer le flux d'électrons et donc les performances des nitrogénases en tant que biocatalyseurs.
"Nos résultats constituent une condition préalable importante à l'optimisation de R. capsulatus en tant que système modèle pour la conversion améliorée de l'azote ou du dioxyde de carbone en ammoniac ou en hydrocarbures à chaîne courte", ajoute Johannes Rebelein.
"L'objectif est désormais d'étudier plus en profondeur et de concevoir les nitrogénases et leurs protéines associées pour élargir notre compréhension et permettre la production de produits chimiques industriels en vrac."
Les prochaines étapes du projet se concentreront sur une meilleure compréhension du rôle des ferrédoxines ainsi que sur l'utilisation de méthodes de biologie synthétique pour les modifier et accélérer le renouvellement de l'enzyme nitrogénase en fournissant des électrons plus efficacement.
Plus d'informations : Holly Addison et al, Deux ferrédoxines distinctes sont essentielles à la fixation de l'azote par la nitrogénase de fer chez Rhodobacter capsulatus, mBio (2024). DOI : 10.1128/mbio.03314-23
Fourni par la Société Max Planck
