Mais pourquoi les scientifiques appliquent-ils une pression aussi élevée, qui ne se produit nulle part ailleurs sur notre planète dans des conditions naturelles ? La réponse est :étudier les processus et les propriétés trop volatiles pour être observés dans des conditions normales.

"Cette haute pression nous permet de rendre visibles des états qui existent réellement à 1 bar, mais que nous ne pouvons observer directement qu'à 3 000 bars", explique Frédéric Berner, de l'université de Constance. Littéralement « sous haute pression », le doctorant étudie les propriétés d'une protéine déterminées par sa structure et comment les changements dans la structure influencent à leur tour ses propriétés.

Dans le groupe de recherche Chimie Physique et Résonance Magnétique Nucléaire de l'Université de Constance, dirigé par Michael Kovermann, il a récemment mis en œuvre une nouvelle méthode pour analyser les propriétés structurelles des protéines à 3 000 bars avec le moins d'influence possible des effets environnants.

Les deux chercheurs présentent désormais leur nouvelle approche méthodologique dans la revue Angewandte Chemie International Edition .

Protéines :comment la structure influence leurs propriétés

Les protéines sont les éléments de base de la vie. Ils sont constitués de chaînes d’acides aminés dont la structure tridimensionnelle peut prendre des formations très diverses. Ils se "plient" de la même manière qu'un long ruban de papier peut être plié en différentes formes.

Les propriétés fonctionnelles d’une protéine dépendent en grande partie de son repliement, de sorte qu’une même protéine peut avoir des effets très différents dans la cellule, selon la forme sous laquelle elle est repliée. "Ce qui est important pour les protéines, c'est leur structure, qui à son tour est liée à ses fonctionnalités. Si vous souhaitez identifier les mécanismes biochimiques, vous avez besoin d'informations sur leur structure", explique Berner.

Les scientifiques visent à capturer les propriétés de la structure protéique dans sa forme « pure », aussi dégagée que possible des influences de son environnement. Cependant, cela n'est pas si simple pour deux raisons :premièrement, il y a presque toujours des interactions avec le solvant entourant la protéine et avec les sections voisines de sa chaîne moléculaire.

Deuxièmement, les protéines sont très dynamiques et leur repliement est toujours en mouvement. Par exemple, il existe des protéines qui se replient constamment et se replient comme des ciseaux. Dans la fraction de seconde où il s’ouvre, une réaction chimique a lieu. Cela se produit beaucoup trop rapidement pour que les chercheurs puissent l'examiner directement.

Sous haute pression

Et c'est là qu'intervient la pression de 3 000 bars :la molécule est pressée dans un certain état, sa structure est manipulée :les ciseaux restent ouverts. Grâce à la spectroscopie par résonance magnétique, les chercheurs peuvent désormais étudier les propriétés structurelles spécifiques de la protéine qui ne sont pas directement visibles sous pression normale.

Les méthodes d’analyse précédentes acceptaient souvent les effets environnementaux et essayaient de les prendre en compte par la suite. En revanche, la nouvelle méthode à haute pression de Kovermann et Berner peut supprimer ou « corriger » les effets environnementaux dès le départ (« intrinsèquement ») et permet ainsi de visualiser la protéine la moins affectée possible. Il est particulièrement judicieux d'utiliser et de comparer la nouvelle méthode en combinaison avec les méthodes existantes, car les différents facteurs d'influence deviennent ainsi visibles en détail.

Le procédé à haute pression inventé à l'Université de Constance a donné de très bons résultats dès les premiers stades de son application. Berner et Kovermann expliquent que d'autres expériences et simulations informatiques auront désormais lieu pour tester davantage et potentiellement affiner le processus.