La N-phosphorylation des protéines joue un rôle essentiel dans le métabolisme central et la signalisation à deux/multicomposants des procaryotes. Par ailleurs, il existe en tant qu'intermédiaires de certaines enzymes importantes chez les mammifères.

Cependant, les méthodes d'enrichissement actuelles pour les O-phosphopeptides ne sont pas préférées pour les N-phosphopeptides en raison de la labilité intrinsèque de la liaison P-N dans des conditions acides. Par conséquent, l'analyse efficace du N-phosphoprotéome reste difficile.

Récemment, un groupe de recherche dirigé par le professeur Zhang Lihua et Pro. Zhang Yukui de l'Institut de physique chimique de Dalian (DICP) de l'Académie chinoise des sciences (CAS) a proposé une stratégie d'enrichissement rapide et efficace en N-phosphopeptides.

Leur étude a été publiée dans Communication Nature le 4 décembre.

Inspiré des phosphatases naturelles, qui fournissent des poches enzymatiques centrales spécifiques de Zn(II) pour lier les unités phosphate des substrats, les chercheurs ont conçu le bis(zinc(II)-dipicolylamine) moléculaire (DpaZn) pour la reconnaissance des cibles phosphate dans des conditions neutres.

Combinant la capacité de transfert de masse rapide des microsphères de silice core-shell de moins de 2 m, Microsphères de silice core-shell fonctionnalisées au DpaZn (SiO 2 @DpaZn) ont été conçus pour l'enrichissement en N-phosphopeptides sur la pointe dans des conditions neutres. Au total, 3, 384 sites N-pho, contenant 611 pHis, 1618 pLys et 1155 pArg, ont été identifiés à partir de lysats cellulaires HeLa.

La nouvelle méthode d'analyse du protéome N-phosphorylé fournit non seulement des données de base pour une étude approfondie de sa fonction biologique, mais aussi un appui technique pour favoriser le développement de la médecine de précision, biologie synthétique et d'autres domaines.