La technique de visualisation de la structure cristalline aux rayons X est connue depuis plus de cent ans. Alors qu'il continue de s'améliorer, il est extrêmement difficile de focaliser les rayons sur des objets invisibles à l'œil nu, comme les protéines. Cependant, pour obtenir une image claire et visualiser efficacement la structure d'un cristal, un échantillon doit être positionné correctement. Une équipe internationale de scientifiques a suggéré un système optique pour aider à voir un cristal de protéine aux rayons X et le placer au centre d'un faisceau. Les résultats de l'étude ont été publiés dans le Biologie structurale journal.

Au cours de la cristallisation, les atomes sont disposés dans un réseau 3-D structuré d'une manière spécifique. Les distances entre les atomes dans ce réseau sont déterminées par les atomes eux-mêmes. La longueur d'onde des rayons X est comparable aux distances interatomiques, ainsi les rayons peuvent être réfractés sur les plans. Grâce à cet effet, on peut analyser la structure cristalline. Les images radiographiques montrent les distances entre les avions. Sur la base de ces informations, il est possible de déterminer quels atomes se trouvent dans le réseau et comment ils interagissent les uns avec les autres. Dans les études sur les protéines, par exemple dans la recherche de nouveaux médicaments, leur structure peut être déterminée au niveau des groupements atomiques basiques (acides aminés).

Le principal problème de la cristallographie aux rayons X est que les cristaux de protéines microscopiques sont très difficiles à positionner au centre d'un faisceau de rayons X, et par conséquent, cette image de diffraction des rayons X peut être floue. De plus, si la position exacte d'un cristal est inconnue, il faut scanner l'ensemble de l'échantillon. Cela augmente le temps d'exposition aux rayons X très intensifs. Les molécules biologiques commencent à se dénaturer sous cette exposition.

Une équipe internationale de scientifiques a développé un système optique permettant de voir un échantillon en rayons X et de discerner sa position et son orientation par rapport au faisceau. Tout comme avec un microscope optique ordinaire, il peut déplacer l'échantillon, régler l'intensité des rayons, et focaliser le faisceau. Un tel système permet de réduire considérablement le temps d'analyse et ainsi préserver l'intégrité des molécules. Les scientifiques ont démontré comment le système fonctionne sur l'exemple d'un cristal de la protéine antibactérienne lysozyme. La qualité des images de diffraction des rayons X s'est avérée beaucoup plus élevée après le positionnement de l'échantillon dans le faisceau de rayons X.

"Notre système est maintenant utilisé avec succès dans le centre de recherche international par le synchrotron DESY à Hambourg, où les laboratoires des plus grandes universités du monde effectuent leurs études de structure cristalline. À l'avenir, nous prévoyons d'automatiser le processus de positionnement du cristal à l'aide de réseaux de neurones, " a déclaré le professeur Anatoly Snigirev, le responsable du Centre de science et de recherche « Optique à rayons X cohérente pour les installations mégascientifiques », " à l'Université fédérale de la Baltique Kant.