une, Modèle structurel de 2-HE(MHET)3 (modèle de bâton coloré) amarré dans LCC de type sauvage (ruban gris). Le site putatif de liaison au substrat du LCC peut être subdivisé en trois sous-sites (-2, -1, +1), chacun en contact avec les motifs MHET numérotés par rapport à la liaison ester scissile (triangles rouges). Les acides aminés dans la première coque de contact du LCC sont représentés par des bâtonnets gris. Les résidus catalytiques sont en magenta. b, Pourcentage calculé d'amélioration de l'activité spécifique de la dépolymérisation Pf-PET par les variants F243I et F243W par rapport au LCC de type sauvage à 65 °C (6,9 nmol
Une équipe de chercheurs de TBI, Université de Toulouse, CRITT Bio-Industries et Carbios, Biopôle Clermont Limagne, a conçu une enzyme bien connue pour briser efficacement les chaînes qui maintiennent ensemble les éléments constitutifs du polyéthylène téréphtalate (PET). Dans leur article publié dans la revue La nature , le groupe décrit comment ils ont développé l'enzyme et à quel point il a fonctionné dans une usine d'essai.
Le PET est un type de plastique très courant utilisé dans les produits, des bouteilles de soda aux sacs en plastique, c'est aussi la source de beaucoup de déchets. Malgré les efforts des consommateurs pour recycler ces matériaux, la capacité des recycleurs à les décomposer en leurs éléments de base pour les réutiliser est assez limitée. Jusqu'à maintenant, les processus qui ont été utilisés pour rompre les liaisons qui maintiennent les monomères PET ensemble ont été inefficaces - seulement 30 pour cent des matériaux sont réutilisés. Dans ce nouvel effort, les chercheurs ont conçu une enzyme connue pour décomposer le plastique pour une plus grande efficacité.
L'enzyme cutinase du compost de feuilles-branches, comme son nom l'indique, est une enzyme présente dans la nature qui est capable de briser les liens qui unissent les feuilles, les rendant digestes. Des recherches antérieures ont montré qu'ils sont capables de faire la même chose avec le PET, mais très inefficace. L'équipe a commencé son travail en examinant de plus près l'enzyme en recherchant spécifiquement les acides aminés clés qui ont été utilisés pour se lier aux lieurs qui maintiennent les monomères PET ensemble. Ils ont ensuite créé des centaines d'enzymes mutantes avec différentes propriétés d'acides aminés.
Prochain, ils ont testé les mutants sur leurs capacités à mâcher du plastique. Après beaucoup d'efforts, ils ont pu trouver et isoler le mutant qui fonctionnait le mieux - ils ont trouvé que c'était 10, 000 fois plus efficace pour couper les liaisons PET que l'enzyme native. L'équipe a ensuite produit en masse des lots de l'enzyme mutante et les a placés dans un réacteur pour les tests. Ils ont découvert que l'enzyme qu'ils avaient créée était capable de décomposer 200 grammes de PET en seulement 10 heures et qu'elle était efficace à 90 %. Ils ont ensuite utilisé le matériau décomposé généré par l'enzyme pour créer un nouveau PET, et a constaté qu'il était tout aussi solide que ceux qui avaient été recyclés. L'équipe prévoit de construire un réacteur plus grand pour prouver que le procédé est économiquement viable.
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