Aujourd'hui, quand de nouveaux médicaments sont conçus à l'aide de supercalculateurs, et les appareils électroniques fonctionnent à l'échelle nanométrique, il est très important pour les scientifiques de comprendre comment les molécules voisines se comportent les unes par rapport aux autres. Dans ce but, ils ont besoin de connaître la taille des atomes avec le plus haut degré de précision. Les méthodes modernes de chimie quantique peuvent être utiles ici, mais les réponses qu'ils offrent ne sont pas assez précises ou prennent des mois de travail à produire. Des scientifiques de l'Université ITMO et leurs collègues de l'Académie des sciences de Russie ont proposé une nouvelle méthode d'analyse statistique des interactions intermoléculaires et de la taille des atomes. Leurs recherches ont fait la une du ChemPhysChem journal.

Du point de vue de la chimie, nous vivons tous dans un monde d'interactions intermoléculaires perpétuelles. Le processus d'infusion du thé, la digestion de nos repas ou la rigidité d'un nouveau type de plastique, tout dépend du mode d'interaction de molécules spécifiques. Le problème est que les méthodes modernes de chimie quantique ne suffisent pas à décrire complètement et précisément les caractéristiques des interactions intermoléculaires.

Puis encore, aujourd'hui, il est très important pour les scientifiques de connaître l'énergie des interactions intermoléculaires. Les chercheurs ont besoin de données précises sur la façon dont les molécules d'un nouveau médicament interagissent avec les cellules d'un organisme, ou sur la structure moléculaire d'un nouveau semi-conducteur. Les moindres changements dans le mode d'interaction des molécules peuvent rendre une invention très efficace ou totalement irréalisable. Les chimistes ont trouvé une issue :afin d'identifier dans quelle mesure les interactions intermoléculaires affectent les propriétés d'un système chimique, ils ont commencé à utiliser le principe de la taille effective des atomes, plus communément appelés rayons de van der Waals. Ce concept implique que si les atomes se rapprochent les uns des autres d'une distance spécifique, alors leur interaction est significative; autrement, il peut être négligé.

Encore, en raison des spécificités de la méthode de détermination des rayons de van der Waals, leurs valeurs sont généralement sous-dimensionnées de 10 à 15 %. Par conséquent, des erreurs s'introduisent dans l'analyse des systèmes chimiques, et de nombreuses interactions sont négligées comme insignifiantes. Une équipe de scientifiques de l'Université ITMO en collaboration avec des spécialistes de l'Institut Nesmeyanov des composés organiques a proposé une nouvelle méthode d'analyse statistique qui permet de mieux déterminer la taille des atomes.

« Comment calculez-vous habituellement la taille efficace des atomes ? » dit Ivan Tchernychov, l'un des auteurs de l'article, "Bien, nous avons des données sur toutes les interactions possibles entre deux atomes. Si nous dressons un graphique de la distribution des distances interatomiques, nous pourrons obtenir une distance moyenne qui correspond à l'interaction analysée. Toujours, Ce n'est pas toujours possible, donc au lieu de la distance la plus probable du graphique, nous obtenons une autre, valeur approximative. Nous avons réussi à contourner ce problème en trouvant un moyen de filtrer les contacts accidentels des interactions directes où il n'y a pas d'autres atomes de filtrage sur la "ligne de visée" entre les centres des deux atomes."

Bien que cette méthode pour résoudre une tâche extrêmement complexe du domaine de la chimie quantique soit assez simple, il permet d'obtenir des données suffisamment précises qui sont indispensables pour évaluer les tailles des atomes et des molécules et le mode d'interactions intermoléculaires, ce qui est très important à la lumière des applications d'aujourd'hui.

"Aujourd'hui, les scientifiques recherchent activement les interactions entre les médicaments et les protéines dans les organismes, " explique M. Chernyshov. " Vous avez une bonne molécule qui a déjà montré son efficacité, mais besoin de l'améliorer en amplifiant le lien avec le centre actif. Pour pouvoir faire ça, vous prenez des données sur la taille efficace de ces atomes et voyez quelles interactions dans la structure de la protéine liée sont importantes et lesquelles peuvent être négligées. Les valeurs qui ont été utilisées jusqu'à présent ont été déterminées empiriquement et n'avaient pas de sens physique spécifique. Notre méthode permettra d'augmenter significativement la précision de tels calculs, surtout pour les systèmes qui n'ont pas encore été étudiés."