Le biochimiste de Brookhaven Lab, John Shanklin, avec Ed Whittle, associé à la retraite en biologie, affiche une image structurelle d'une enzyme désaturase qui introduit des groupes hydroxyle adjacents dans un acide gras. Cet acide gras peut être utilisé pour synthétiser une large gamme de molécules organiques, ainsi la découverte de l'enzyme végétale peut inspirer le développement de nouveaux catalyseurs industriels « plus verts ». Crédit :Laboratoire national de Brookhaven
Des scientifiques du laboratoire national de Brookhaven du département américain de l'Énergie ont découvert une nouvelle fonction dans une enzyme végétale qui pourrait avoir des implications pour la conception de nouveaux catalyseurs chimiques. L'enzyme catalyse, ou initiés, l'une des réactions chimiques fondamentales nécessaires à la synthèse d'un large éventail de molécules organiques, y compris ceux trouvés dans les lubrifiants, produits de beauté, et celles utilisées comme matières premières pour la fabrication de matières plastiques.
"Cette enzyme pourrait inspirer une nouvelle forme de chimie 'verte', " a déclaré le biochimiste du Brookhaven Lab, John Shanklin, qui a dirigé la recherche. "Peut-être pouvons-nous adapter cette biomolécule pour fabriquer des produits chimiques utiles dans les plantes, ou l'utiliser comme base pour concevoir de nouveaux catalyseurs bio-inspirés pour remplacer plus chers, catalyseurs toxiques actuellement utilisés."
Shanklin et son équipe ont publié un article décrivant la recherche dans la revue Physiologie végétale .
L'équipe a fait la découverte au cours de leurs recherches en cours sur les enzymes qui désaturent les huiles végétales. Ces enzymes désaturases retirent les atomes d'hydrogène d'atomes de carbone adjacents spécifiques dans une chaîne hydrocarbonée et insèrent une double liaison entre ces atomes de carbone. Le groupe de Shanklin avait précédemment créé une version triple mutante d'une enzyme désaturase aux propriétés intéressantes, et ils étudiaient les trois mutations séparément pour voir ce que chacune faisait.
Deux des enzymes mutantes simples se sont avérées supprimer la double liaison entre les atomes de carbone adjacents et ont ajouté un "OH" (groupe hydroxyle) à chaque carbone pour produire un acide gras avec deux groupes hydroxyle adjacents.
Acides gras contenant de tels groupes OH adjacents, connu sous le nom de diols, sont des composants chimiques importants pour la fabrication de lubrifiants, comme ceux qui maintiennent le bon fonctionnement des moteurs chauds. Ils peuvent également être convertis en blocs de construction pour la fabrication de plastiques ou d'autres produits de base.
« Les diols sont des produits chimiques industriels très importants, mais les fabriquer artificiellement en laboratoire est assez problématique, ", a déclaré Shanklin.
Les meilleurs catalyseurs industriels pour cette réaction sont chers, très volatile, et toxique, il a noté.
Un autre problème est qu'il existe des formes distinctes de diols, et il est difficile pour les chimistes de créer une seule forme pure.
"Les mutants enzymatiques que nous avons découverts forment naturellement une seule forme, il est donc prêt à l'emploi sans autre traitement ni gaspillage, ", a déclaré Shanklin.
Retracer les origines des atomes d'oxygène dans les deux groupes OH a révélé que les deux provenaient de la même molécule d'oxygène (O?). La capacité de transférer les deux atomes d'oxygène d'un seul O ? molécule au cours d'une réaction, dite chimie « dioxygénase », était quelque chose d'une surprise pour une enzyme "diiron" (une avec deux atomes de fer dans son site actif).
"La chimie de la dioxygénase n'a pas été rapportée auparavant pour les enzymes diiron, " a déclaré Shanklin. " Nous avons dû effectuer des expériences techniquement difficiles pour fournir une preuve irréfutable que cela se produisait effectivement, et sans la créativité et la ténacité d'Ed Whittle, nous n'aurions pas terminé cette étude.
Réduire, l'auteur principal de l'article (maintenant à la retraite du Brookhaven Lab), a travaillé avec diligence sur ce projet pendant des années dans le laboratoire de Shanklin pour mettre au point cette nouvelle découverte importante.
Le prochain objectif de l'équipe est d'obtenir une structure cristalline de cette enzyme à l'aide de rayons X à la National Synchrotron Light Source II (NSLS-II) - une installation utilisateur du DOE Office of Science au Brookhaven Lab.
"Nous partagerons ces informations structurelles avec nos collègues de la chimie informatique pour comprendre les détails de la façon dont cette chimie sans précédent peut se produire avec cette classe de catalyseur."
Ce travail pourrait aider l'équipe à apprendre à contrôler la configuration des catalyseurs fabriqués en laboratoire pour imiter la version dérivée de la plante.
« Si nous pouvons intégrer ce que nous avons appris dans la conception de catalyseurs industriels, ces réactions pourraient produire des produits plus purs avec moins de déchets et éviter d'utiliser des produits chimiques toxiques, ", a déclaré Shanklin.