Une équipe de la Ruhr-Universität Bochum et de l'Université d'Oxford a découvert comment les enzymes produisant de l'hydrogène, appelées hydrogénases, sont activés lors de leur biosynthèse. Ils ont montré comment le cofacteur, qui fait partie du centre actif et aussi du cœur de l'enzyme, est introduit à l'intérieur.

Les hydrogénases présentent un intérêt biotechnologique car elles sont capables de produire efficacement de l'hydrogène. "Afin de les optimiser pour une application industrielle, nous devons d'abord comprendre le processus par lequel la coque protéique absorbe et active le cofacteur chimique, " déclare le professeur Thomas Happe. Une équipe dirigée par Oliver Lampret et Thomas Happe du groupe de recherche en photobiotechnologie basé à Bochum a publié les résultats dans la revue Actes de l'Académie nationale des sciences .

Les chercheurs ont étudié le sous-groupe des [FeFe]-hydrogénases, qui sont les producteurs d'hydrogène les plus efficaces. Dans la nature, ils peuvent être trouvés dans les algues vertes. Au sein de leur échafaudage protéique, les enzymes ont un centre actif, le soi-disant H-cluster, où l'hydrogène est produit. Il est composé de deux éléments structurels :un amas contenant quatre atomes de fer et quatre atomes de soufre, et le cofacteur catalytique, qui se compose de deux atomes de fer et de deux atomes de soufre. "Ce cofacteur est la cheville ouvrière de l'enzyme, " explique Olivier Lampret.

Dernière étape de la biosynthèse

Dans la nature, le cofacteur est ensuite incorporé dans l'enzyme suite à la biosynthèse de l'échafaudage protéique, un processus très complexe. Ce n'est qu'alors que l'hydrogénase est catalytiquement active. Les chercheurs ont clarifié la séquence précise du processus en utilisant l'ingénierie des protéines, électrochimie sur film protéique et spectroscopie infrarouge.

L'équipe a montré que le cofacteur chargé négativement est spécifiquement transporté à travers un canal de maturation chargé positivement à l'intérieur de l'enzyme avant qu'il ne soit fermement ancré dans l'enveloppe protéique. Des éléments structurels particulièrement flexibles jouent ici le rôle de charnières, assurant que la protéine se replie différemment et enveloppe fermement et protège le cofacteur intégré. L'interaction de l'environnement protéique et du cofacteur est essentielle pour stabiliser le cofacteur sous sa forme catalytique.

"Nous supposons que non seulement les [FeFe]-hydrogénases obtiennent leur cofacteur de cette manière, mais que le mécanisme se produit également dans d'autres enzymes métallifères, " dit Happé.