Un groupe de chercheurs japonais a découvert une nouvelle enzyme à partir d'un champignon du sol. Dans leur étude publiée dans le Journal de chimie biologique , ils spéculent que cette enzyme joue un rôle important dans l'écosystème du sol, puis décrivez sa structure et son action. Une fois que l'utilité du produit principal de cette enzyme sera mieux comprise à l'avenir, cette enzyme pourrait également être exploitée à des fins industrielles. Les chercheurs déclarent, "Notre étude met en lumière le fait que de nouvelles enzymes sont encore en cours de découverte. Elle jette peut-être les bases de recherches supplémentaires pour identifier de nouvelles enzymes qui produisent des glucides que l'on pensait autrefois extrêmement difficiles à préparer."

Les glucides sont probablement les molécules organiques les plus polyvalentes de la planète, car ils jouent divers rôles dans les organismes. Par conséquent, les fonctions et les structures des enzymes liées aux glucides sont tout aussi diverses. Les glycoside hydrolases (GH) sont des enzymes qui rompent les « liaisons glycosidiques » des glucides ou des sucres. Les GH sont le plus grand groupe connu d'enzymes liées aux glucides, et le groupe ne cesse de s'agrandir. Une famille romanesque, GH144, a été identifiée par le même groupe de recherche dans le passé à partir d'une bactérie du sol Chitinophaga pinensis et appelée CpSGL.

L'enzyme endo-β-1, 2-glucanase (SGL), un membre de la famille GH, est impliqué dans le métabolisme de β-1, 2-glucane, qui est un polysaccharide (chaîne de sucre) composé de β-1, 2-unités de glucose liées. -1, Le 2-glucane sert de glucide extracellulaire qui joue un rôle important dans la symbiose ou l'infectiosité de certaines bactéries. Cependant, le rôle des SGL dans les cellules eucaryotes et leur relation avec les SGL bactériennes ne sont pas bien compris.

Ce groupe de scientifiques japonais de différentes universités et d'un institut de recherche, travaillant sur un projet collaboratif mené par Masahiro Nakajima, a découvert une nouvelle enzyme SGL à partir d'un champignon du sol, Talaromyces funiculosus. L'enzyme, ci-après dénommé TfSGL, n'a montré aucune similarité de séquence significative avec d'autres familles connues de GH. Cependant, il a montré des similitudes significatives avec d'autres protéines eucaryotes avec des fonctions inconnues. Les chercheurs proposent donc que la TfSGL et ces enzymes GH apparentées soient classées dans une nouvelle famille, qu'ils appellent GH162.

Habituellement, lorsque les scientifiques découvrent une nouvelle protéine, dans ce cas, une enzyme - ils clonent en outre le gène contenant la séquence qui le code pour mieux comprendre sa fonctionnalité. Ce clone est appelé séquence "recombinante". La protéine recombinante TfSGL (TfSGLr) s'est avérée décomposer à la fois le -1 linéaire et cyclique, 2-glucanes à sophorose, un glucide plus simple et plus petit.

L'analyse stéréochimique effectuée par ces chercheurs a révélé qu'il s'agit d'une enzyme d'inversion, une caractéristique qui est associée à son mécanisme d'action. Ils ont découvert que TfSGL décompose les sophorooligosaccharides (β-1, 2-glucooligosaccharides), avec un degré de polymérisation de 5 ou plus, au disaccharide sophorose comme produit principal.

L'analyse de la structure cristalline aux rayons X a révélé que la structure globale de TfSGLr est similaire à celle des membres de la famille GH144 mentionnés précédemment, notamment CpSGL. Cependant, les deux enzymes sont très différentes dans les séquences d'acides aminés, ainsi que les sites de reconnaissance du substrat et les positions du catalyseur de base. Cette différence indique que TfSGL et ses homologues constituent probablement une nouvelle famille, et qu'il pourrait y avoir une relation évolutive moléculaire entre GH144 et GH162.

En réalité, la plupart des homologues de TfSGL se trouvent dans des organismes eucaryotes, en particulier les champignons (Basidiomycota et Ascomycota), et les moisissures visqueuses (Mycetozoa). Certaines de ces espèces sont associées à la rhizosphère, qui est l'écosystème autour de la racine et du sol, où le métabolisme du -1 cyclique, Le 2-glucane pourrait se produire dans le cadre de cette relation symbiotique avec les plantes. D'autres espèces sont parasites, Et ainsi, on pense que le cyclique β-1, Le 2-glucane pourrait être utilisé pour réduire les réponses immunitaires chez les hôtes. Les homologues de TfSGL sont également supposés être impliqués dans des interactions avec d'autres organismes.

Cette nouvelle enzyme, TfSGL, décompose β-1, 2-glucane en sophorose. Selon Nakajima, "Alors que les fonctions et les applications du sophorose deviennent plus apparentes à l'avenir, l'enzyme pourrait potentiellement être utilisée pour la production de sophorose. Les -glucanases jouent déjà un rôle important dans nos vies, car ils sont largement utilisés dans la production de biocarburants.

Nakajima conclut en supposant, « Les structures des chaînes sucrières sont complexes et diverses, et les chaînes de sucre sont également impliquées dans divers phénomènes de la vie. La synthèse et la dégradation de ces diverses structures de chaînes de sucre sont effectuées par des enzymes, mais une seule extrémité de la diversité semble avoir été comprise. Avec nos recherches, nous espérons identifier des gènes codant pour de nouvelles enzymes qui décomposent les chaînes de sucre et produisent des glucides qui étaient autrefois considérés comme extrêmement difficiles à préparer. »