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    Des chercheurs développent la première hydrogénase métallique non native fonctionnelle

    Crédit :CC0 Domaine public

    Les hydrogénases sont des enzymes qui catalysent l'activation de l'hydrogène. Il existe trois types d'hydrogénases dans la nature, tous contenant du fer et certains d'entre eux du nickel. Mais en chimie de synthèse, il existe toute une série de métaux qui peuvent activer l'hydrogène moléculaire et catalyser les réactions d'hydrogénation.

    « Pourquoi la nature n'utilise-t-elle pas d'autres métaux dans les hydrogénases ? Est-ce purement dû à la biodisponibilité ? » demande Xile Hu, responsable du Laboratoire de synthèse inorganique et de catalyse de l'EPFL. La réponse n'est probablement pas simple, puisque les métalloenzymes contenant du molybdène, manganèse, cobalt, et le cuivre sont assez communs.

    En collaboration avec le laboratoire de Seigo Shima à l'Institut Max Planck de microbiologie terrestre, Le laboratoire de Hu a maintenant synthétisé une manganèse-hydrogénase en incorporant un complexe de manganèse dans l'apoenzyme (la partie libre du site actif) de la fer-hydrogénase.

    "Ce qui est passionnant, c'est que cette manganèse-hydrogénase semi-synthétique est active pour la réaction native du fer-hydrogénase, " dit Hu. C'est important parce que, en général, remplacer les métaux natifs tout en maintenant l'activité de l'enzyme est rare. "A notre connaissance, il s'agit de la première hydrogénase métallique non native fonctionnelle."


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