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    Séparation efficace des glycopeptides grâce à des particules de polymère polymérisées de manière interfaciale

    a) Matériaux poreux hydrophobes conventionnels. b) Matériaux poreux hydrophiles conventionnels. c) Matériaux poreux à nanopores hétérostructurés hydrophiles-hydrophobes. Crédit :Dr SONG Yongyang

    Des chercheurs chinois ont développé des particules de polymère poreux polymérisées de manière interfaciale pour la séparation des glycopeptides à faible abondance. Ces particules de polymère avec des nanopores hétérostructurés hydrophiles-hydrophobes peuvent séparer efficacement les glycopeptides à faible abondance d'échantillons biologiques complexes avec des molécules de fond à forte abondance.

    Les résultats ont été publiés dans la revue Matériaux avancés dans un article intitulé « Particules polymérisées interfacialement avec des nanopores hétérostructurés pour la séparation des glycopeptides ».

    Les analyses qualitatives/quantitatives de biomolécules à faible abondance provenant de biofluides complexes sont essentielles au diagnostic et au pronostic cliniques. Par exemple, Le peptide Aβ glycosylé peut aider à identifier la maladie d'Alzheimer et l'ADN tumoral circulant peut aider à identifier le cancer.

    Les matériaux polymères poreux ont été largement utilisés pour la séparation. Cependant, la plupart des matériaux polymères poreux existants ont des compositions ou pores homogènes. Par conséquent, séparer efficacement et spécifiquement des sous-ensembles de biomolécules à faible abondance à partir d'échantillons complexes (tels que le sérum et le plasma) est un grand défi. Bien que les récents efforts de modification de surface au niveau moléculaire pour ces matériaux polymères poreux homogènes aient démontré une spécificité de séparation améliorée, l'adsorption non spécifique de molécules de fond à forte abondance existe toujours.

    Les glycopeptides endogènes sont des biomarqueurs importants pour de nombreuses maladies, comme la maladie d'Alzheimer et le cancer. Cependant, leur séparation est toujours entravée par la faible abondance de glycopeptides (généralement 10 à 500 pg/mL dans les biofluides) et la forte abondance de molécules de fond (telles que les protéines et les non-glycopeptides) dans les biofluides complexes.

    Particules polymérisées interfacialement avec des nanopores hétérostructurés hydrophiles-hydrophobes Crédit :Dr. SONG Yongyang

    Des chercheurs de l'Institut technique de physique et de chimie (TIPC) de l'Académie chinoise des sciences ont récemment développé une approche de polymérisation interfaciale en émulsion pour synthétiser des particules de polymère avec des surfaces hétérostructurées hydrophile-hydrophobe et des actionneurs de film Janus bidimensionnels. Sur la base d'études antérieures, les chercheurs ont récemment synthétisé une série de particules de polymère avec des nanopores hétérostructurés hydrophile-hydrophobe par polymérisation interfaciale en émulsion, réaliser une séparation efficace des glycopeptides à faible abondance des protéines à forte abondance et des non-glycopeptides.

    La séparation efficace est obtenue en permettant une adsorption locale dépendante du solvant des biomolécules sur la surface hétérostructurée à l'intérieur des nanopores via la commutation de la polarité du solvant. Les chercheurs ont découvert que les particules avec de grands nanopores (taille moyenne des pores, 33 nm) peut adsorber les protéines et les non-glycopeptides dans un solvant de haute polarité via des interactions hydrophobes, tandis que les particules avec de petits nanopores (taille moyenne des pores, 3 nm) peut adsorber les glycopeptides dans un solvant de faible polarité via des interactions hydrophiles.

    Adsorption de biomolécules à commutation de solvant par les particules avec des nanopores hétérostructurés Crédit :Dr. SONG Yongyang

    Ainsi, un protocole en deux étapes a été conçu de manière rationnelle pour séparer les glycopeptides à faible abondance des protéines à forte abondance et des non-glycopeptides. D'abord, la région hydrophobe des particules avec de grands nanopores a éliminé les protéines hydrophobes à forte abondance et les non-glycopeptides dans un solvant de haute polarité. Seconde, les glycopeptides hydrophiles de faible abondance ont été efficacement séparés via la région hydrophile des particules avec de petits nanopores dans un solvant de faible polarité. L'efficacité de séparation des particules polymérisées de manière interfaciale est supérieure aux matériaux poreux existants utilisés pour la séparation des glycopeptides.

    Ces particules constituent un bon candidat pour une application dans la séparation de biomolécules à faible abondance à partir d'échantillons biologiques et de diagnostics cliniques en aval.


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