Un chercheur de la Virginia Commonwealth University a découvert une nouvelle conformation d'un groupe de protéines commun ayant des liens avec les métastases cancéreuses et les maladies neurodégénératives.

Qinglian Liu, Doctorat., professeur agrégé au Département de physiologie et de biophysique de la VCU School of Medicine, ont récemment trouvé une troisième variation dans la structure de la protéine de type Hsp70, qui est responsable de la croissance et de la réparation d'autres protéines. Ses découvertes ont été publiées dans la revue Communication Nature le 31 octobre. La découverte pourrait éventuellement conduire au développement de petites molécules qui pourraient améliorer ou réduire la fonction de Hsp70.

Hsp70, ou 70 kilodaltons de protéine de choc thermique, représente environ 2 pour cent des plus de 100, 000 types de protéines dans le corps humain. La protéine est un chaperon, ce qui signifie qu'il aide d'autres protéines à développer une forme. La forme d'une protéine aide à déterminer sa fonction. Lorsque les protéines perdent leur forme en raison de la détérioration due à des maladies telles que la fièvre, ou de facteurs de stress environnementaux tels que la surexposition au soleil, Hsp70 les aide à se réformer.

"Tout ce que nous faisons, nous pouvons le faire parce que les protéines fonctionnent, " a déclaré Liu. "Nos cellules sont constituées de protéines et elles doivent toutes remplir leur rôle, semblable à la façon dont chacun a un travail spécifique dans notre société. Elle a ajouté que le rôle de Hsp70 est de maintenir la santé des protéines.

Trouver la troisième forme de Hsp70 aide les chercheurs à découvrir la fonction biochimique de ce groupe de protéines.

"Comprendre comment les trois formes s'emboîtent révèle le processus par lequel Hsp70 passe pour plier les protéines, " dit Liu. " Quand tu vois toutes les formes ensemble, vous pouvez imaginer une vidéo d'eux travaillant en séquence pour plier une protéine."

La première forme Hsp70 a été découverte en 1996. Liu a trouvé la deuxième forme en 2012 et d'autres formes attendent d'être découvertes après la découverte la plus récente de Liu.

La capacité de la Hsp70 à replier les protéines et à les reconstruire une fois qu'elles perdent leur forme peut être en partie la clé des remèdes contre le cancer et certaines maladies neurologiques, dit Liu.

Une surabondance de Hsp70 a été liée à des métastases cancéreuses. Hsp70 peut provoquer le repliement continu des protéines des cellules cancéreuses, ce qui exacerbe la croissance cellulaire.

Le problème inverse se produit chez les patients atteints de maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. Dans le cas de la maladie d'Alzheimer, les patients présentent des agrégats protéiques dangereux dans le cerveau appelés plaques amyloïdes. Au lieu d'être réparés après avoir perdu leur forme, les protéines forment ces accumulations nocives car il n'y a pas assez de Hsp70 disponibles pour replier les protéines.

"Nous ne pouvons pas survivre sans Hsp70, mais il doit être équilibré, " a dit Liu. " Nous ne pouvons pas en avoir trop ou pas assez. Une fois que nous en saurons plus sur l'activité de Hsp70, nous pouvons concevoir de petites molécules pour moduler l'activité de la protéine, qui pourraient empêcher ou ralentir la croissance de certaines maladies.