La maladie infectieuse La tuberculose (TB) est l'une des principales causes de décès dans le monde. Alors que les taux de tuberculose au Canada sont demeurés relativement stables depuis les années 1980, la maladie affecte de manière disproportionnée les populations autochtones. Les bactéries causant la tuberculose devenant de plus en plus résistantes aux antibiotiques, les chercheurs et les fabricants de médicaments sont impatients de trouver de nouvelles, traitements plus efficaces.

Les chercheurs savent depuis un certain temps que la bactérie qui cause la tuberculose (Mycobacterium tuberculosis) utilise le cholestérol de notre corps, un stéroïde, comme source de nourriture. D'autres parents de la bactérie qui ne causent pas de maladie partagent sa capacité à décomposer les stéroïdes. Dans cette étude, l'équipe de l'Université de Guelph a identifié la structure d'une enzyme (acyl CoA déshydrogénase) impliquée dans la dégradation des stéroïdes chez un autre membre de la même famille de bactéries, appelé Thermomonospora curvata.

Dr Stephen Seah, membre de l'équipe de recherche, a déclaré que la détermination de la structure des enzymes qui métabolisent les stéroïdes rapproche les scientifiques et les sociétés pharmaceutiques de la création de médicaments capables d'inhiber une enzyme similaire à celle de M. tuberculosis, ce qui priverait effectivement la tuberculose de sa source de nourriture. Les résultats ont été récemment publiés dans la revue Biochimie .

Savoir à quoi ressemble une enzyme (sa structure) permet aux scientifiques d'adapter la forme d'un médicament à l'enzyme cible. Sans la structure comme feuille de route, les scientifiques finissent souvent par explorer de nombreuses impasses avant d'arriver à un médicament qui correspond parfaitement à sa cible enzymatique. En utilisant la ligne CMCF au CLS, l'équipe a pu créer une image du « trou de serrure » dans lequel les molécules médicamenteuses doivent s'insérer.

Dr Matthew Kimber, un autre membre de l'équipe de l'Université de Guelph, ont déclaré que leurs découvertes aident à comprendre comment cette enzyme peut être ciblée. "Nous avons été surpris d'observer que ces enzymes sont exceptionnellement aptes à changer de forme au cours de leurs diverses tâches, " a déclaré Kimber. " Ce travail nous aide à comprendre la forme exacte du trou de serrure qu'un médicament devrait remplir pour arrêter cette enzyme dans son élan. "

Leur découverte, dit Seah, n'aurait pas été possible sans l'accès à la ligne de lumière CLS. "Nous dépendons fortement du CLS pour la source de rayons X afin de déterminer la structure de nos enzymes, " a déclaré Seah. " Il existe une relation étroite entre la luminosité des rayons X et le niveau de détail que vous pouvez voir dans les images finales. "

Les découvertes de l'équipe pourraient également aider les fabricants de médicaments à créer de nouveaux médicaments liés aux stéroïdes, tels que des médicaments anti-inflammatoires ou anticancéreux. "Cela devrait aider à construire une boîte à outils pour fabriquer de nouveaux médicaments stéroïdes, ou rendre ceux que nous utilisons plus efficacement, " a déclaré Kimber.